1. Plegamiento y estabilidad de las proteínas
¿Cuál de las siguientes interacciones estabiliza principalmente la estructura terciaria de las proteínas?
R: Interacciones hidrofóbicas
B: enlaces fosfodiéster
C: enlaces de hidrógeno entre los átomos de la columna vertebral
D: enlaces covalentes entre cadenas laterales
Respuesta: A: Interacciones hidrofóbicas
2. Formación de enlaces glucosídicos
¿Cuál es el tipo de enlace que se forma entre dos monosacáridos para crear un disacárido?
A: Enlace peptídico
B: enlace de hidrógeno
C: enlace glucosídico
D: enlace fosfodiéster
Respuesta: C: enlace glucosídico
3. Ácidos grasos saturados frente a ácidos grasos insaturados
¿Cuál es la diferencia estructural clave entre los ácidos grasos saturados e insaturados?
R: Los ácidos grasos saturados contienen dobles enlaces, mientras que los ácidos grasos insaturados no
B: Los ácidos grasos insaturados contienen uno o más dobles enlaces, lo que provoca torceduras en su estructura
C: Los ácidos grasos saturados son más propensos a la oxidación que los ácidos grasos insaturados
D: Los ácidos grasos insaturados están completamente hidrogenados
Respuesta: B: Los ácidos grasos insaturados contienen uno o más dobles enlaces, lo que provoca torceduras en su estructura
4. Estructura de la columna vertebral del ácido nucleico
¿Qué componente forma parte de la estructura principal de una molécula de ADN?
A: Base nitrogenada
B: enlace de hidrógeno
C: Azúcar ribosa
D: Grupo fosfato
Respuesta: D: grupo fosfato
5. Papel de las proteínas chaperonas
¿Qué papel desempeñan las proteínas chaperonas en la célula?
R: Degradan las proteínas mal plegadas
B: Sintetizan aminoácidos
C: Ayudan al correcto plegamiento de los polipéptidos nacientes
D: Fosforilan las proteínas para activarlas
Respuesta: C: Ayudan al correcto plegamiento de los polipéptidos nacientes
6. Almacenamiento de energía en carbohidratos
¿Qué carbohidrato sirve como la principal molécula de almacenamiento de energía en los animales?
A: Celulosa
B: Sacarosa
C: Almidón
D: Glucógeno
Respuesta: D: glucógeno
7. Formación de bicapa lipídica
¿Por qué los fosfolípidos forman bicapas espontáneamente en ambientes acuosos?
R: Por su naturaleza anfipática, con cabezas hidrófilas y colas hidrofóbicas
B: Debido a la unión covalente entre las moléculas lipídicas
C: Porque son totalmente solubles en agua
D: Debido a los enlaces de hidrógeno entre las colas
Respuesta: R: Por su naturaleza anfipática, con cabezas hidrófilas y colas hidrófobas
8. Diferencia entre ARN y ADN
¿Cuál es la diferencia estructural entre el ARN y el ADN?
R: Tanto el ARN como el ADN contienen timina
B: El ARN contiene azúcar ribosa, mientras que el ADN contiene desoxirribosa
C: El ARN es bicatenario, mientras que el ADN es monocatenario
D: El ADN es más susceptible a la degradación enzimática que el ARN
Respuesta: B: El ARN contiene azúcar ribosa, mientras que el ADN contiene desoxirribosa
9. Láminas con pliegues beta en proteínas
¿Qué caracteriza la estructura de la lámina con pliegues beta en las proteínas?
A: Hélices alfa estabilizadas por enlaces de hidrógeno
B: enlaces covalentes entre cadenas polipeptídicas adyacentes
C: Regiones en espiral con puentes de disulfuro
D: enlaces de hidrógeno entre las hebras que se encuentran una al lado de la otra
Respuesta: D: enlaces de hidrógeno entre las hebras que se encuentran una al lado de la otra
10. Función de los carbohidratos en las células
¿Cuál de las siguientes es una función principal de los carbohidratos en las células?
A: Catalizar reacciones bioquímicas
B: Almacenamiento de información genética
C: Suministro de energía a través de procesos metabólicos
D: Formación de bicapas lipídicas en las membranas
Respuesta: C: Suministro de energía a través de procesos metabólicos
11. Cinética de Michaelis-Menten
¿Qué representa la constante de Michaelis (Km) en la cinética enzimática?
A: La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vmax)
B: La velocidad máxima de la reacción catalizada por enzimas
C: La afinidad de unión de la enzima por su sustrato
D: La velocidad de formación del producto a baja concentración de sustrato
Respuesta: A: La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vmax)
12. Impacto de la inhibición competitiva en Km y Vmax
¿Cómo afecta un inhibidor competitivo a la Km y a la Vmax en una reacción catalizada por enzimas?
A: Disminuye tanto el Km como el Vmax
B: Aumenta la Vmax sin cambiar la Km
C: Aumenta los km sin afectar a la Vmax
D: Disminuye los km y aumenta la Vmax
Respuesta: C: Aumenta los km sin afectar a la Vmax
13. Interpretación de la trama de Lineweaver-Burk
¿Cuál es el efecto de un inhibidor no competitivo en una gráfica de Lineweaver-Burk?
R: Aumenta la pendiente y disminuye la intersección en y
B: Aumenta la intersección en y sin cambiar la intersección en x
C: Disminuye la pendiente y aumenta la intersección en y
D: Disminuye tanto la pendiente como la intersección en y
Respuesta: B: Aumenta la intersección en y sin cambiar la intersección en x
14. Regulación alostérica de las enzimas
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor cómo los reguladores alostéricos modulan la actividad enzimática?
R: Se unen al sitio activo y compiten directamente con el sustrato.
B: Aumentan el valor Km de la enzima.
C: Solo son eficaces a altas concentraciones de sustrato.
D: Se unen a un sitio distinto al sitio activo, provocando cambios conformacionales que alteran la actividad enzimática.
Respuesta: D: Se unen a un sitio distinto al sitio activo, provocando cambios conformacionales que alteran la actividad enzimática.
15. Efecto del pH sobre la actividad enzimática
¿Cómo afecta una desviación significativa del pH óptimo a la actividad catalítica de una enzima?
R: Aumenta la estabilidad enzimática.
B: No tiene ningún efecto sobre la actividad enzimática.
C: Puede provocar desnaturalización o cambios en el estado de ionización del sitio activo, reduciendo la actividad.
D: Mejora la unión del sustrato.
Respuesta: C: Puede provocar desnaturalización o cambios en el estado de ionización del sitio activo, lo que reduce la actividad.
16. Mecanismo de inhibición irreversible
¿Qué caracteriza el efecto de un inhibidor irreversible sobre la cinética enzimática?
R: Disminuye la afinidad del sustrato sin cambiar la Vmax.
B: Compite con el sustrato por el sitio activo, pero puede ser superado en altas concentraciones de sustrato.
C: Forma un complejo reversible con la enzima que se disocia lentamente.
D: Forma un enlace covalente con la enzima, inactivándola permanentemente.
Respuesta: D: Forma un enlace covalente con la enzima, inactivándola permanentemente.
17. Unión cooperativa en enzimas
¿Cómo influye la unión cooperativa en la cinética enzimática?
R: Da como resultado una curva sigmoidea (en forma de S) en una gráfica de la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.
B: Siempre aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.
C: Solo ocurre en enzimas con un único sitio activo.
D: Conduce a una curva hiperbólica en un gráfico de velocidad de reacción.
Respuesta: R: Da como resultado una curva sigmoidea (en forma de S) en una gráfica de la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.
18. Especificidad enzimática y eficiencia catalítica
¿Qué factor determina más directamente la eficiencia catalítica de una enzima?
R: Solo el valor Km de la enzima.
B: La relación entre kcat (número de facturación) y km.
C: El peso molecular de la enzima.
D: La concentración del sustrato.
Respuesta: B: La relación entre kcat (número de facturación) y km.
19. Papel de los cofactores enzimáticos
¿Cuál es la función principal de los cofactores en las reacciones catalizadas por enzimas?
R: Para reducir la energía de activación requerida para la reacción.
B: Actuar como un inhibidor competitivo de la enzima.
C: Para unirse permanentemente a la enzima e inactivarla.
D: Para ayudar a la alineación adecuada del sitio activo de la enzima para la catálisis.
Respuesta: D: Para ayudar a alinear correctamente el sitio activo de la enzima para la catálisis.
20. Efecto de la temperatura en la cinética enzimática
¿Cómo afecta normalmente una temperatura por encima del rango óptimo de la enzima a la cinética enzimática?
R: Aumenta la actividad enzimática indefinidamente.
B: Disminuye el Km de la enzima.
C: Puede desnaturalizar la enzima y provocar una pérdida de actividad.
D: Mejora la unión de los inhibidores.
Respuesta: C: Puede desnaturalizar la enzima y provocar una pérdida de actividad.
21. Inicio de la replicación del ADN
¿Cuál de las siguientes proteínas es la principal responsable de desenrollar la hélice del ADN durante el inicio de la replicación del ADN?
A: Helicasa
B: ADN polimerasa
C: Topoisomerasa
D: Primase
Respuesta: A: Helicase
22. Función de la ARN polimerasa en la transcripción
¿Qué papel desempeña la ARN polimerasa durante la transcripción del ADN?
R: Sintetiza ARN ribosómico (rRNA)
B: Añade nucleótidos al extremo 3' de la cadena de ARN en crecimiento
C: Desenrolla la hélice del ADN y sintetiza el ARN añadiendo nucleótidos complementarios a la plantilla de ADN
D: Se une a los fragmentos de Okazaki durante la replicación del ADN
Respuesta: C: Desenrolla la hélice del ADN y sintetiza el ARN añadiendo nucleótidos complementarios a la plantilla de ADN
23. Función de corrección de la ADN polimerasa
¿Qué actividad de la ADN polimerasa es esencial para su función de corrección durante la replicación del ADN?
A: Actividad de polimerasa de 5' a 3'
B: actividad de exonucleasa de 3' a 5'
C: actividad de exonucleasa de 5' a 3'
D: Actividad de helicasa
Respuesta: B: actividad de exonucleasa de 3' a 5'
24. Empalme de premRNA
¿Cuál es la importancia del proceso de empalme durante la maduración del ARNm?
R: Aumenta la tasa de transcripción
B: Evita que el ARNm se degrade en el citoplasma
C: Garantiza el correcto plegamiento de la molécula de ARNm
D: Elimina los intrones del pre-mRNA y une los exones para producir una secuencia de codificación continua
Respuesta: D: Elimina los intrones del pre-mRNA y une los exones para producir una secuencia de codificación continua
25. Papel del tRNA en la traducción
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor el papel del ARN de transferencia (tRNA) en la traducción?
R: Transporta el código genético del ADN al ribosoma
B: Sintetiza la cadena polipeptídica catalizando la formación de enlaces peptídicos
C: Proporciona los aminoácidos apropiados al ribosoma durante la síntesis de proteínas
D: Desenrolla el ADN durante la transcripción
Respuesta: C: Proporciona los aminoácidos apropiados al ribosoma durante la síntesis de proteínas
26. Terminación de la transcripción en procariotas
¿Cómo se termina la transcripción en las células procariotas?
R: Mediante la adición de una cola poli-A a la transcripción del ARN
B: Por la liberación de la ARN polimerasa de la plantilla de ADN
C: Por la unión de un codón de parada a la transcripción del ARN
D: Por la formación de una estructura de bucle en forma de horquilla seguida de una secuencia de uracilos en la transcripción del ARN
Respuesta: D: Por la formación de una estructura de bucle en forma de horquilla seguida de una secuencia de uracilos en la transcripción del ARN
27. Función de la ADN ligasa
¿Cuál es la función principal de la ADN ligasa durante la replicación del ADN?
R: Para unir fragmentos de Okazaki en la hebra rezagada
B: Iniciar la síntesis de cebadores de ARN
C: Para desenrollar la hélice del ADN
D: Sintetizar la cadena principal de forma continua
Respuesta: A: Para unir fragmentos de Okazaki en la hebra rezagada
28. Sitio de unión del ribosoma en el ARNm
¿A dónde se une la subunidad ribosómica pequeña durante el inicio de la traducción en los procariotas?
R: En el codón de inicio (AUG)
B: En la parte superior de 5 pies del ARNm
C: En la secuencia de Shine-Dalgarno aguas arriba del codón de inicio
D: En la cola poli-A del mRNA
Respuesta: B: En el límite de 5 pies del mRNA
29. Modificaciones postraduccionales
¿Cuál de las siguientes es una modificación postraduccional común de las proteínas?
R: Adición de una tapa de 5 pies
B: Empalme de intrones
C: Síntesis de una cola poli-A
D: Fosforilación de residuos de serina, treonina o tirosina
Respuesta: D: Fosforilación de residuos de serina, treonina o tirosina
30. Papel del código genético en la traducción
¿Qué característica del código genético permite que varios codones especifiquen el mismo aminoácido?
R: Degeneración del código genético
B: Universalidad del código genético
C: Naturaleza no superpuesta del código genético
D: Polaridad del código genético
Respuesta: C: Naturaleza no superpuesta del código genético
31. Papel de las chaperonas moleculares
¿Cuál es el papel principal de las chaperonas moleculares en el plegamiento de las proteínas?
R: Para evitar que las proteínas mal plegadas se agreguen
B: Degradar proteínas mal plegadas a través del proteosoma
C: Para ayudar en el transporte de proteínas a través de las membranas
D: Para aumentar la tasa de síntesis de proteínas
Respuesta: A: Para evitar que las proteínas mal plegadas se agreguen
32. Mecanismo de plegado asistido por chaperoninas
¿Cómo ayudan las chaperoninas, como Groel/GroES, al correcto plegamiento de las proteínas?
R: Al unirse directamente al ribosoma durante la síntesis de proteínas
B: Al aumentar la tasa de formación de enlaces peptídicos
C: Al proporcionar un entorno aislado que evita la agregación durante el plegado
D: Desplegando proteínas mal plegadas para intentos de replegamiento
Respuesta: C: Al proporcionar un entorno aislado que evita la agregación durante el plegado
33. Plegamiento incorrecto de proteínas y estrés en la sala de emergencias
¿Cómo conduce el plegamiento incorrecto de las proteínas al estrés del retículo endoplásmico (ER)?
R: La acumulación de proteínas mal plegadas en el ER desencadena la respuesta proteica desplegada (UPR)
B: Las proteínas mal plegadas se degradan rápidamente, lo que lleva a la pérdida de la función celular
C: El lumen del ER se hincha y causa daños mecánicos a la célula
D: La sala de emergencias se vuelve incapaz de sintetizar proteínas
Respuesta: R: La acumulación de proteínas mal plegadas en el ER desencadena la respuesta proteica desplegada (UPR)
34. Las proteínas de choque térmico (HSP) en la respuesta al estrés celular
¿Cuál es la función principal de las proteínas de choque térmico (HSP) durante el estrés celular?
R: Para desactivar permanentemente las proteínas dañadas
B: Degradar proteínas mal plegadas mediante autofagia
C: Para estabilizar las estructuras de membrana durante el choque térmico
D: Replegar las proteínas desnaturalizadas y prevenir la agregación
Respuesta: D: Replegar las proteínas desnaturalizadas y prevenir la agregación
35. Formación de fibrillas amiloides
¿Qué cambio estructural está más asociado con la formación de fibrillas amiloides en las enfermedades que se pliegan mal?
A: Conversión de hélices alfa en bobinas aleatorias
B: Pérdida de enlaces disulfuro
C: Conversión de hélices alfa en láminas beta
D: Formación de estructuras cuádruples
Respuesta: C: Conversión de hélices alfa en láminas beta
36. Papel del sistema ubiquitina-proteasoma en el control de la calidad de las proteínas
¿Cómo contribuye el sistema ubiquitina-proteasoma al control de la calidad de las proteínas?
R: Al promover el plegamiento de las proteínas recién sintetizadas
B: Transportando proteínas a través de la envoltura nuclear
C: Al aumentar la estabilidad de las proteínas mal plegadas
D: Etiquetando proteínas mal plegadas para su degradación
Respuesta: D: Etiquetando proteínas mal plegadas para su degradación
37. Las chaperonas moleculares y la prevención de enfermedades
¿Cómo ayudan las chaperonas moleculares a prevenir las enfermedades causadas por el plegamiento incorrecto de las proteínas?
R: Facilitando el correcto plegamiento de las proteínas y previniendo la agregación tóxica
B: Al aumentar la síntesis de proteínas mal plegadas
C: Al mejorar la respuesta inmune contra las proteínas mal plegadas
D: Promoviendo la formación de placas amiloides
Respuesta: R: Facilitando el correcto plegamiento de las proteínas y previniendo la agregación tóxica
38. Consecuencias del plegamiento incorrecto de las proteínas en las enfermedades neurodegenerativas
¿Cuál es la principal consecuencia del mal plegamiento de las proteínas en enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson?
R: Aumento del crecimiento neuronal
B: Formación de agregados tóxicos que alteran la función celular
C: Transmisión sináptica mejorada
D: Protección contra el estrés oxidativo
Respuesta: B: Formación de agregados tóxicos que alteran la función celular
39. Enfermedades priónicas y plegamiento incorrecto de proteínas
¿Cuál es la característica clave de las enfermedades priónicas relacionadas con el plegamiento incorrecto de las proteínas?
R: La naturaleza reversible del estado mal plegado
B: La participación de las mutaciones del ADN
C: El papel del ARN en el proceso de plegamiento incorrecto
D: La propagación infecciosa de proteínas mal plegadas
Respuesta: D: La propagación infecciosa de proteínas mal plegadas
40. Estabilización de la estructura proteica mediante enlaces disulfuro
¿Cómo contribuyen los enlaces disulfuro a la estabilidad de la estructura de una proteína?
R: Al permitir que las proteínas permanezcan en un estado desplegado
B: Facilitando la interacción con las chaperonas moleculares
C: Al formar enlaces covalentes que estabilizan la estructura plegada
D: Al promover la rápida degradación de la proteína
Respuesta: C: Al formar enlaces covalentes que estabilizan la estructura plegada
41. Regulación de la glucólisis
¿Qué enzima es el paso regulador clave en la glucólisis y es inhibida por los altos niveles de ATP?
A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
B: Hexoquinasa
C: Piruvato quinasa
D: Aldolasa
Respuesta: A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
42. Especificidad de la enzima gluconeogénesis
¿Qué enzima es exclusiva de la gluconeogénesis y no se encuentra en la glucólisis?
A: Fosfoglicerato quinasa
B: Aldolasa
C: Piruvato carboxilasa
D: Hexoquinasa
Respuesta: C: piruvato carboxilasa
43. Destino del piruvato en condiciones anaeróbicas
En condiciones anaeróbicas, ¿cuál es el destino del piruvato en las células musculares humanas?
R: Se convierte en acetil-CoA
B: Se convierte en lactato
C: Entra directamente en el ciclo del ácido cítrico
D: Se exporta fuera de la celda
Respuesta: B: Se convierte en lactato
44. Regulación del ciclo del ácido cítrico
¿Qué factor regula principalmente la velocidad del ciclo del ácido cítrico?
R: La disponibilidad de oxígeno
B: La concentración de ATP
C: La presencia de acetil-CoA
D: La disponibilidad de NAD+ y FAD
Respuesta: D: La disponibilidad de NAD+ y FAD
45. Rendimiento energético de la glucólisis
¿Cuántas moléculas netas de ATP se producen por molécula de glucosa durante la glucólisis?
A: 1
B: 2
C: 4
D: 6
Respuesta: B: 2
46. El papel del oxaloacetato en la gluconeogénesis
¿Cuál es el papel del oxaloacetato en la gluconeogénesis?
R: Se convierte directamente en glucosa
B: Se exporta fuera de las mitocondrias para formar fosfoenolpiruvato
C: Es un subproducto de la carboxilación del piruvato
D: Es un intermedio que debe convertirse en fosfoenolpiruvato
Respuesta: D: Es un intermedio que debe convertirse en fosfoenolpiruvato
47. Regulación alostérica de la glucólisis
¿Cómo regula la glucólisis la fructosa-2,6-bisfosfato?
R: Activa la fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
B: Inhibe la hexoquinasa
C: Promueve la actividad de la piruvato quinasa
D: Disminuye la disponibilidad de glucosa
Respuesta: A: Activa la fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
48. El papel del citrato en el metabolismo
¿Cómo regula el citrato la glucólisis y la gluconeogénesis?
R: Activa la glucólisis e inhibe la gluconeogénesis
B: Inhibe la glucólisis y activa la gluconeogénesis
C: No tiene ningún papel en ninguna de las vías
D: Afecta únicamente al ciclo del ácido cítrico
Respuesta: B: Inhibe la glucólisis y activa la gluconeogénesis
49. Papel de la succinato deshidrogenasa en el ciclo del ácido cítrico
¿Qué tiene de especial el papel de la succinato deshidrogenasa en el metabolismo?
R: Solo participa en el ciclo del ácido cítrico
B: Convierte el succinato directamente en oxaloacetato
C: Funciona independientemente de la cadena de transporte de electrones
D: Participa tanto en el ciclo del ácido cítrico como en la cadena de transporte de electrones
Respuesta: D: Participa tanto en el ciclo del ácido cítrico como en la cadena de transporte de electrones
50. Gluconeogénesis y requerimiento energético
¿Cuántas moléculas de ATP (o GTP) se consumen por molécula de glucosa producida en la gluconeogénesis?
A: 2
B: 4
C: 6
D: 8
Respuesta: C: 6
51. Regulación alostérica en la glucólisis
¿Qué enzima de la glucólisis está más regulada por los efectores alostéricos?
A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
B: Hexoquinasa
C: Piruvato quinasa
D: Aldolasa
Respuesta: A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
52. Papel del ATP en la inhibición de la retroalimentación
¿Cómo actúa el ATP como inhibidor de la retroalimentación en las vías metabólicas?
R: Al aumentar la actividad de las enzimas clave
B: Al actuar como cofactor en las reacciones enzimáticas
C: Al unirse a sitios alostéricos y reducir la actividad enzimática
D: Al promover la síntesis de más moléculas de ATP
Respuesta: C: Al unirse a sitios alostéricos y reducir la actividad enzimática
53. Activación alostérica en el ciclo del ácido cítrico
¿Qué molécula actúa como activador alostérico de la isocitrato deshidrogenasa en el ciclo del ácido cítrico?
A: ATP
DE: ADP
C: NADH
D: succinil-CoA
Respuesta: B: ADP
54. Inhibición del producto final en la biosíntesis de aminoácidos
¿Cuál es un ejemplo de inhibición por retroalimentación en la biosíntesis de aminoácidos?
A: El piruvato inhibe la piruvato quinasa
B: PFK-1 activador de fructosa-2,6-bisfosfato
C: Acetil-CoA carboxilasa activadora de citrato
D: La isoleucina inhibe la treonina desaminasa
Respuesta: D: La isoleucina inhibe la treonina desaminasa
55. Regulación alostérica de la glucógeno fosforilasa
¿Cómo se regula alostéricamente la glucógeno fosforilasa?
R: Se activa con altos niveles de ATP.
B: Se inhibe por niveles altos de AMP.
C: Es activado por el AMP e inhibido por el ATP.
D: Está regulado solo por el control hormonal, no alostéricamente.
Respuesta: C: Es activado por el AMP e inhibido por el ATP.
56. Inhibición por retroalimentación en la síntesis de ácidos grasos
¿Qué molécula ejerce una inhibición por retroalimentación sobre la acetil-CoA carboxilasa, la enzima clave en la síntesis de ácidos grasos?
A: Piruvato
B: malonil-CoA
C: Citrato
ID: palmitoil-CoA
Respuesta: D: palmitoil-CoA
57. Control alostérico en el ciclo de la urea
¿Qué enzima del ciclo de la urea es activada alostéricamente por el N-acetilglutamato?
A: Carbamoilfosfato sintetasa I
B: Arginasa
C: Ornitina transcarbamilasa
D: Argininosuccinato liasa
Respuesta: A: Carbamoil fosfato sintetasa I
58. Papel del citrato en la síntesis de ácidos grasos
¿Cómo regula el citrato la síntesis de ácidos grasos?
R: Al inhibir el ciclo del ácido cítrico
B: Actuando como activador alostérico de la acetil-CoA carboxilasa
C: Al servir como sustrato para la síntesis de ácidos grasos
D: Al inhibir directamente la sintasa de ácidos grasos
Respuesta: B: Actuando como activador alostérico de la acetil-CoA carboxilasa
59. Inhibición alostérica del complejo de piruvato deshidrogenasa
¿Qué molécula es un inhibidor alostérico del complejo de piruvato deshidrogenasa?
A: AMPLIFICADOR
B: Glucosa
C: Acetil-CoA
D: NADH
Respuesta: D: NADH
60. Inhibición de la fosfofructoquinasa-1 por citrato
¿Por qué el citrato inhibe la fosfofructoquinasa-1 en la glucólisis?
R: Para acelerar el ciclo del ácido cítrico
B: Para aumentar la absorción de glucosa
C: Para evitar la acumulación de intermedios glucolíticos cuando el ciclo del ácido cítrico está saturado
D: Promover la síntesis de ATP
Respuesta: C: Para evitar la acumulación de intermedios glucolíticos cuando el ciclo del ácido cítrico está saturado
61. Papel del complejo I en la cadena de transporte de electrones
¿Cuál es la función principal del Complejo I (NADH oxidorreductasa) en la cadena de transporte de electrones?
R: Transferir electrones del NADH a la ubiquinona mientras se bombean protones a través de la membrana mitocondrial interna
B: Oxidar el FADH2 y reducir el oxígeno
C: Para sintetizar ATP directamente a partir de ADP y Pi
D: Transferir electrones directamente al Complejo III
Respuesta: R: Transferir electrones del NADH a la ubiquinona mientras se bombean protones a través de la membrana mitocondrial interna
62. Gradiente de protones y síntesis de ATP
¿Cómo impulsa el gradiente de protones generado por la cadena de transporte de electrones la síntesis de ATP?
R: Al transferir electrones directamente a la ATP sintasa
B: Facilitando la unión directa de ADP y Pi a la ATP sintasa
C: Al proporcionar la energía para que la ATP sintasa catalice la fosforilación del ADP a ATP
D: Al generar un gradiente de voltaje que desestabiliza el ATP, liberando energía
Respuesta: C: Al proporcionar la energía para que la ATP sintasa catalice la fosforilación del ADP a ATP
63. La función de la ubiquinona en el transporte de electrones
¿Qué papel desempeña la ubiquinona (coenzima Q) en la cadena de transporte de electrones?
R: Actúa como un aceptor de electrones estacionario dentro del Complejo I
B: Transporta electrones entre el Complejo I y el Complejo III
C: Transfiere protones directamente a través de la membrana mitocondrial interna
D: Funciona como el aceptor de electrones terminal
Respuesta: B: Transporta electrones entre el Complejo I y el Complejo III
64. Efecto del cianuro sobre la fosforilación oxidativa
¿Cómo inhibe la intoxicación por cianuro la fosforilación oxidativa?
R: Bloqueando el flujo de electrones en el Complejo I
B: Desacoplando el gradiente de protones de la síntesis de ATP
C: Al inhibir directamente la ATP sintasa
D: Al unirse a la citocromo c oxidasa (Complejo IV) y prevenir la reducción del oxígeno
Respuesta: D: Al unirse a la citocromo c oxidasa (Complejo IV) y prevenir la reducción del oxígeno
65. Rendimiento de ATP del NADH frente al FADH2
¿Por qué el NADH produce más ATP que el FADH2 durante la fosforilación oxidativa?
R: El NADH entra en la cadena de transporte de electrones en el Complejo I, que bombea más protones que el Complejo II, donde entra el FADH2
B: El FADH2 es menos eficiente en la donación de electrones a la cadena
C: El NADH se oxida a un nivel de energía más alto, lo que lleva a un mayor bombeo de protones
D: La FADH2 inhibe directamente la ATP sintasa, lo que reduce el rendimiento general de ATP
Respuesta: C: El NADH se oxida a un nivel de energía más alto, lo que lleva a un mayor bombeo de protones
66. Papel del complejo IV en la cadena de transporte de electrones
¿Cuál es la función del complejo IV (citocromo c oxidasa) en la cadena de transporte de electrones?
R: Para reducir NAD+ a NADH
B: Para transferir electrones de la ubiquinona al citocromo c
C: Para facilitar la síntesis de ATP
D: Transferir electrones al oxígeno, formando agua y contribuyendo al gradiente de protones
Respuesta: D: Transferir electrones al oxígeno, formar agua y contribuir al gradiente de protones
67. Teoría quimiosmótica y fuerza motriz del protón
¿Cuál es la explicación de la teoría quimiosmótica para la síntesis de ATP en la fosforilación oxidativa?
R: Propone que la fuerza motriz del protón a través de la membrana mitocondrial interna impulsa la síntesis de ATP por la ATP sintasa.
B: Sugiere que la transferencia directa de electrones entre el NADH y el oxígeno genera ATP
C: Explica que la fosforilación oxidativa es independiente del transporte de electrones
D: Afirma que la síntesis de ATP se produce en ausencia de un gradiente de protones
Respuesta: R: Propone que la fuerza motriz del protón a través de la membrana mitocondrial interna impulsa la síntesis de ATP por la ATP sintasa
68. Desacoplar las proteínas y la disipación de energía
¿Cuál es el papel de las proteínas desacopladoras (UCP) en las mitocondrias?
R: Mejoran la eficiencia de la síntesis de ATP al estabilizar la ATP sintasa
B: Disipan el gradiente de protones, generando calor en lugar de ATP
C: Inhiben el flujo de electrones a través de la cadena de transporte de electrones
D: Aumentan la afinidad del oxígeno por la citocromo c oxidasa
Respuesta: B: Disipan el gradiente de protones, generando calor en lugar de ATP
69. Funcionalidad de la ATP sintasa F0F1
¿Cómo contribuye el componente F0 de la ATP sintasa a la producción de ATP?
R: Al sintetizar ATP directamente a partir de ADP y Pi
B: Transfiriendo electrones a la unidad F1 para la síntesis de ATP
C: Al bombear protones a la matriz mitocondrial
D: Facilitando el movimiento de protones a través de la membrana, lo que impulsa al componente F1 a sintetizar ATP
Respuesta: D: Facilitando el movimiento de protones a través de la membrana, impulsando al componente F1 a sintetizar ATP
70. Inhibición de la fosforilación oxidativa por la oligomicina
¿Cómo inhibe la oligomicina la fosforilación oxidativa?
R: Al impedir el flujo de electrones a través del Complejo I
B: Desacoplando el gradiente de protones de la síntesis de ATP
C: Al unirse a la ATP sintasa, bloqueando el flujo de protones a través de la subunidad F0
D: Al aumentar la fuga de protones a través de la membrana mitocondrial interna
Respuesta: C: Al unirse a la ATP sintasa, bloqueando el flujo de protones a través de la subunidad F0
71. Regulación alostérica en la glucólisis
¿Qué enzima de la glucólisis es inhibida alostéricamente por el ATP, desempeñando así un papel crucial en la regulación de la vía?
A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
B: Hexoquinasa
C: Piruvato quinasa
D: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
Respuesta: A: fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
72. Inhibición de la retroalimentación en el ciclo del ácido cítrico
¿Qué molécula ejerce una inhibición por retroalimentación sobre la citrato sintasa, regulando así el ciclo del ácido cítrico?
A: Fumarato
DE: NADH
C: succinil-CoA
D: Acetil-CoA
Respuesta: C: succinil-CoA
73. Activación alostérica en la síntesis de ácidos grasos
¿Cuál es el principal activador alostérico de la acetil-CoA carboxilasa en la síntesis de ácidos grasos?
A: Citrato
B: malonil-CoA
C: Insulina
D: glucagón
Respuesta: B: malonil-CoA
74. Regulación de la gluconeogénesis
¿Qué enzima de la gluconeogénesis es inhibida alostéricamente por el AMP, lo que evita la producción excesiva de glucosa?
A: Fructosa-1,6-bisfosfatasa
B: Piruvato carboxilasa
C: Glucosa-6-fosfatasa
D: fosfoenolpiruvato carboxicinasa (PEPCK)
Respuesta: D: fosfoenolpiruvato carboxicinasa (PEPCK)
75. Inhibición de la retroalimentación en el ciclo de la urea
¿Qué metabolito actúa como un inhibidor de la retroalimentación en el ciclo de la urea, específicamente inhibiendo la carbamoilfosfato sintetasa I?
A: Arginina
B: Citrulina
C: N-acetilglutamato
D: Ornitina
Respuesta: C: N-acetilglutamato
76. Inhibición alostérica de la glucógeno fosforilasa
¿Cómo se inhibe alostéricamente la glucógeno fosforilasa en las células musculares?
R: Al aumentar los niveles de AMP
B: Por niveles bajos de glucosa
C: Por niveles altos de iones de calcio
D: Por glucosa-6-fosfato
Respuesta: D: Por glucosa-6-fosfato
77. Papel de la modulación alostérica en la biosíntesis de purinas
¿Qué enzima de la biosíntesis de purinas es inhibida alostéricamente por el AMP y el GMP, regulando así los niveles de nucleótidos?
A: Amidofosforribosiltransferasa
B: Ribonucleótido reductasa
C: Adenilosuccinato sintetasa
D: Xantina oxidasa
Respuesta: A: Amidofosforribosiltransferasa
78. Regulación de la síntesis del colesterol
¿Cómo se regula principalmente la HMG-CoA reductasa, la enzima que limita la velocidad en la síntesis del colesterol?
R: Por activación alostérica a través del colesterol
B: Por inhibición por retroalimentación a través del colesterol
C: Por inhibición a través de los ácidos biliares
D: Por activación alostérica a través de LDL
Respuesta: B: Por inhibición por retroalimentación a través del colesterol
79. Control alostérico en el metabolismo de los aminoácidos
¿Qué enzima del metabolismo de los aminoácidos es inhibida alostéricamente por su producto, la alanina?
A: Glutamina sintetasa
B: Serina deshidratasa
C: Tirosina aminotransferasa
D: piruvato quinasa
Respuesta: D: piruvato quinasa
80. Inhibición por retroalimentación en la vía del pentosofosfato
¿Qué enzima de la vía del fosfato de pentosa está sujeta a la inhibición por retroalimentación por parte del NADPH?
A: Transcetolasa
B: Ribulosa-5-fosfato epimerasa
C: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
D: 6-fosfogluconato deshidrogenasa
Respuesta: C: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
81. Papel de la carnitina en la beta-oxidación
¿Cuál es la función principal de la carnitina en el metabolismo de los ácidos grasos?
R: Transporta los ácidos grasos a las mitocondrias para la beta-oxidación.
B: Activa los ácidos grasos para su posterior beta-oxidación.
C: Genera ATP a partir de ácidos grasos del citoplasma.
D: Inhibe la entrada de ácidos grasos en las mitocondrias para regular la beta-oxidación.
Respuesta: R: Transporta los ácidos grasos a las mitocondrias para la beta-oxidación.
82. Regulación de la cetogénesis
¿Cuál de las siguientes afecciones mejora principalmente la cetogénesis en el hígado?
R: Niveles altos de glucosa e insulina
B: Aumento de las reservas de glucógeno
C: Niveles bajos de insulina y niveles altos de glucagón
D: Ingesta excesiva de carbohidratos
Respuesta: C: niveles bajos de insulina y niveles altos de glucagón
83. La enzima en la etapa limitante de la velocidad de la síntesis de ácidos grasos
¿Qué enzima cataliza el paso que limita la velocidad en la síntesis de ácidos grasos?
A: Acetil-CoA carboxilasa
B: Sintasa de ácidos grasos
C: Citrato liasa
D: Carnitina aciltransferasa I
Respuesta: B: sintasa de ácidos grasos
84. Efecto de la malonil-CoA sobre el metabolismo de los ácidos grasos
¿Cuál es el efecto de la malonil-CoA en el metabolismo de los ácidos grasos?
R: Activa la beta-oxidación al aumentar la entrada de ácidos grasos en las mitocondrias.
B: Inhibe la síntesis de ácidos grasos al disminuir la actividad de la acetil-CoA carboxilasa.
C: Promueve la cetogénesis al estimular la conversión de acetil-CoA en acetoacetato.
D: Inhibe la beta-oxidación al impedir el transporte de ácidos grasos a las mitocondrias.
Respuesta: D: Inhibe la beta-oxidación al impedir el transporte de ácidos grasos a las mitocondrias.
85. Producto final de la beta-oxidación
¿Cuál es el producto final de cada ciclo de beta-oxidación?
A: NADPH
DE: FADH2
C: Acetil-CoA
D: Glucosa
Respuesta: C: acetil-CoA
86. Papel de la HMG-CoA en la cetogénesis
¿Cuál es el papel de la HMG-CoA (3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA) en la cetogénesis?
R: Cataliza la conversión de acetil-CoA en ácidos grasos.
B: Es el precursor de la síntesis del colesterol.
C: Inhibe la beta-oxidación en las mitocondrias.
D: Es un intermediario clave en la síntesis de cuerpos cetónicos.
Respuesta: D: Es un intermedio clave en la síntesis de cuerpos cetónicos.
87. Transporte de acetil-CoA para la síntesis de ácidos grasos
¿Cómo se transporta la acetil-CoA desde las mitocondrias al citoplasma para la síntesis de ácidos grasos?
R: Se convierte en citrato, que luego se transporta fuera de las mitocondrias.
B: Se transporta directamente a través de la membrana mitocondrial.
C: Se convierte en acetona y luego se transporta.
D: Se transporta como malonil-CoA a través de la membrana mitocondrial.
Respuesta: R: Se convierte en citrato, que luego se transporta fuera de las mitocondrias.
88. Beta-oxidación de ácidos grasos insaturados
¿En qué se diferencia la beta-oxidación de los ácidos grasos insaturados de la de los ácidos grasos saturados?
R: Ocurre exclusivamente en los peroxisomas y no en las mitocondrias.
B: Se requieren enzimas adicionales para reorganizar los dobles enlaces antes de que la oxidación pueda continuar.
C: Produce más ATP por carbono que los ácidos grasos saturados.
D: Genera más acetil-CoA por ciclo.
Respuesta: B: Se requieren enzimas adicionales para reorganizar los dobles enlaces antes de que la oxidación pueda continuar.
89. Papel de los cuerpos cetónicos durante la inanición
¿Cuál es el papel principal de los cuerpos cetónicos durante la inanición prolongada?
R: Para convertir la glucosa en energía
B: Para inhibir la síntesis de ácidos grasos
C: Proporcionar una fuente de energía alternativa a tejidos como el cerebro
D: Para estimular la liberación de insulina
Respuesta: C: Proporcionar una fuente de energía alternativa a tejidos como el cerebro
90. Regulación de la síntesis de ácidos grasos por la insulina
¿Cómo regula la insulina la síntesis de ácidos grasos?
R: Al aumentar la actividad de la carnitina palmitoiltransferasa I (CPT-I)
B: Al inhibir la formación de malonil-CoA
C: Al activar la acetil-CoA carboxilasa, aumentando la síntesis de ácidos grasos
D: Al promover la oxidación de los ácidos grasos en las mitocondrias
Respuesta: C: Al activar la acetil-CoA carboxilasa, aumentando la síntesis de ácidos grasos
91. Paso limitante de la velocidad del ciclo de la urea
¿Cuál es el paso que limita la velocidad del ciclo de la urea?
A: Fosfato de carbamoílo sintetasa I (CPS I) que cataliza la formación de fosfato de carbamoílo
B: Arginasa que convierte la arginina en urea y ornitina
C: Ornitina transcarbamilasa que combina ornitina y fosfato de carbamoílo
D: Argininosuccinato liasa que escinde argininosuccinato en arginina y fumarato
Respuesta: A: Carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I) que cataliza la formación de carbamoil fosfato
92. La toxicidad del amoniaco y el ciclo de la urea
¿Cómo se manifiesta la toxicidad del amoniaco en personas con defectos del ciclo de la urea?
R: Mejora de la síntesis de proteínas debido al exceso de nitrógeno
B: Aumento de la producción de urea, que conduce a hiperuremia
C: Síntomas neurológicos debidos a la acumulación de amoniaco en el cerebro
D: La degradación acelerada de los aminoácidos causa atrofia muscular
Respuesta: C: Síntomas neurológicos debidos a la acumulación de amoniaco en el cerebro
93. Transporte de nitrógeno para la síntesis de urea
¿Qué aminoácido transporta principalmente nitrógeno desde los tejidos periféricos al hígado para la síntesis de urea?
A: Alanina
B: Glutamina
C: glicina
D: aspartato
Respuesta: B: Glutamina
94. Regulación de las enzimas del ciclo de la urea
¿Qué afección conduciría más probablemente a una regulación positiva de las enzimas del ciclo de la urea?
R: Bajo consumo de proteínas en la dieta
B: Acidosis crónica
C: Disminución de la disponibilidad de ATP
D: Dieta rica en proteínas
Respuesta: D: Dieta rica en proteínas
95. Papel de la ornitina en el ciclo de la urea
¿Cuál es el papel de la ornitina en el ciclo de la urea?
R: Sirve como donante de nitrógeno al fosfato de carbamoílo
B: Se convierte en urea en la etapa final del ciclo
C: Actúa como portador, transportando el fosfato de carbamoílo al ciclo
D: Es el precursor de la formación de citrulina
Respuesta: C: Actúa como portador, transportando el fosfato de carbamoílo al ciclo
96. Consecuencias de la deficiencia de argininosuccinato liasa
¿Cuáles son las consecuencias metabólicas de una deficiencia de argininosuccinato liasa?
A: Acumulación de urea en la sangre
B: Aumento de los niveles de citrulina y amoniaco
C: Disminución de los niveles de arginina, lo que lleva a un retraso del crecimiento
D: Acumulación de argininosuccinato e hiperamonemia secundaria
Respuesta: D: Acumulación de argininosuccinato e hiperamonemia secundaria
97. Equilibrio de nitrógeno en la atrofia muscular
¿Qué ocurre normalmente con el equilibrio de nitrógeno en un paciente con atrofia muscular grave?
R: Balance negativo de nitrógeno debido al aumento del catabolismo proteico
B: Balance positivo de nitrógeno debido al aumento de la síntesis de proteínas
C: Sin cambios en el balance de nitrógeno
D: Balance positivo temporal de nitrógeno seguido de un saldo negativo rápido
Respuesta: A: Balance negativo de nitrógeno debido al aumento del catabolismo proteico
98. Papel del aspartato en el ciclo de la urea
¿Cómo contribuye el aspartato al ciclo de la urea?
R: Donando un grupo fosfato al fosfato de carbamoílo
B: Al proporcionar el segundo átomo de nitrógeno en la formación de urea
C: Actuando como cofactor de la carbamoil fosfato sintetasa I
D: Facilitando el transporte de ornitina a las mitocondrias
Respuesta: B: Al proporcionar el segundo átomo de nitrógeno en la formación de urea
99. Efectos de la hiperamonemia en el cerebro
¿Por qué la hiperamonemia es particularmente perjudicial para el cerebro?
R: Provoca daño oxidativo directo a las neuronas
B: Reduce el suministro de oxígeno al causar vasoconstricción
C: Interfiere con la síntesis y liberación de neurotransmisores
D: Interrumpe el gradiente electroquímico en las neuronas
Respuesta: D: Interrumpe el gradiente electroquímico en las neuronas
100. Regulación alostérica del CPS I
¿Qué molécula actúa como activador alostérico de la carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I) en el ciclo de la urea?
A: ATP
B: Glutamina
C: N-acetilglutamato
D: Fumarato
Respuesta: C: N-acetilglutamato
101. Mecanismo de activación de la proteína G
¿Qué le sucede a una proteína G cuando es activada por un receptor acoplado a la proteína G (GPCR)?
R: La proteína G intercambia GDP por GTP en su subunidad alfa
B: La proteína G hidroliza el GTP a GDP en su subunidad beta
C: La proteína G libera su subunidad gamma
D: La proteína G se degrada inmediatamente
Respuesta: A: La proteína G intercambia GDP por GTP en su subunidad alfa
102. Papel del cAMP en la transducción de señales
¿Cuál es el papel principal del AMP cíclico (cAMP) en las vías de transducción de señales?
R: Para activar directamente los factores de transcripción en el núcleo
B: Para servir como sustrato para la proteína quinasa A (PKA)
C: Actuar como un segundo mensajero que activa la PKA
D: Unirse al ADN e iniciar la transcripción genética
Respuesta: C: Actuar como un segundo mensajero que activa la PKA
103. Función de las proteínas quinasas
¿Cuál es la función principal de las proteínas quinasas en la señalización celular?
R: Degradar las proteínas implicadas en la vía de señalización
B: Añadir grupos fosfato a proteínas diana específicas, alterando su actividad
C: Eliminar los grupos fosfato de las proteínas, desactivándolas así
D: Transportar proteínas al núcleo para su activación transcripcional
Respuesta: B: Agregar grupos fosfato a proteínas diana específicas, alterando su actividad
104. Inactivación de las proteínas G
¿Cómo se inactivan las proteínas G después de la transducción de señales?
R: Al disociarse del GPCR
B: Hidrolizando ATP a ADP
C: Fosforilando los efectores posteriores
D: Hidrolizando el GTP a GDP en la subunidad alfa
Respuesta: D: Hidrolizando GTP a GDP en la subunidad alfa
105. Papel de la fosfolipasa C
¿Cuál es el papel de la fosfolipasa C en las vías de transducción de señales?
R: Inhibe la producción de AMP cíclico
B: Activa la proteína quinasa C directamente
C: Divida PIP2 en IP3 y DAG, que actúan como segundos mensajeros
D: Degrada cAMP a AMP
Respuesta: C: Divida PIP2 en IP3 y DAG, que actúan como segundos mensajeros
106. El calcio como segundo mensajero
¿Cómo funciona el calcio como segundo mensajero en las vías de señalización?
R: Al unirse directamente al ADN para regular la expresión génica
B: Fosforilando proteínas en el citoplasma
C: Hidrolizando el ATP
D: Al unirse a la calmodulina, que luego activa varias proteínas diana
Respuesta: D: Al unirse a la calmodulina, que luego activa varias proteínas diana
107. Receptores de tirosina quinasa
¿Cuál es el paso inicial en la activación de los receptores de tirosina quinasas (RTK)?
R: La unión del ligando provoca la dimerización y la autofosforilación del receptor
B: El receptor se une directamente al ADN
C: El ATP es hidrolizado por el receptor
D: El receptor se internaliza en la célula
Respuesta: A: La unión del ligando provoca la dimerización y la autofosforilación del receptor
108. Activación de la vía MAPK
¿Qué inicia la vía de señalización de la MAP quinasa (MAPK)?
R: Unión directa de la MAPK a los factores de transcripción
B: Activación de Ras mediante la unión de GTP
C: Fosforilación del ADN por MAPK
D: Liberación de calcio de las reservas intracelulares
Respuesta: B: Activación de Ras mediante la unión de GTP
109. Terminación de la transducción de señales
¿Qué mecanismo termina comúnmente una vía de transducción de señales?
A: Desfosforilación de proteínas por fosfatasas
B: Fosforilación de proteínas por quinasas
C: Liberación de la molécula señal de la célula
D: Endocitosis y degradación del receptor
Respuesta: D: Endocitosis y degradación del receptor
110. Papel de la PI3K en la señalización celular
¿Qué papel desempeña la fosfoinosítido 3-quinasa (PI3K) en la señalización celular?
R: Inhibe la vía MAPK
B: Activa la proteína quinasa A
C: Fosforila los lípidos del fosfatidilinositol para producir PIP3, que recluta proteínas de señalización posteriores
D: Degrada el IP3, reduciendo la señalización del calcio
Respuesta: C: Fosforila los lípidos del fosfatidilinositol para producir PIP3, que recluta proteínas de señalización posteriores
111. Composición de la bicapa lipídica
¿Cuál es la razón principal de la formación de una estructura bicapa en las membranas celulares?
R: La naturaleza anfipática de los fosfolípidos, que tienen regiones hidrófilas e hidrófobas
B: La presencia de colesterol, que estabiliza la bicapa
C: La alta concentración de proteínas incrustadas en la membrana
D: El requisito de que las membranas celulares sean fluidas
Respuesta: R: La naturaleza anfipática de los fosfolípidos, que tienen regiones hidrófilas e hidrófobas
112. Orientación de las proteínas de membrana
¿Por qué las proteínas transmembrana muestran una orientación asimétrica en la bicapa lipídica?
R: Debido a la distribución uniforme de los lípidos en la membrana
B: Debido a la estructura uniforme de todas las proteínas de membrana
C: Para garantizar que los dominios funcionales específicos estén expuestos al entorno intracelular o extracelular
D: Para facilitar la formación de balsas lipídicas en la membrana
Respuesta: C: Para garantizar que los dominios funcionales específicos estén expuestos al entorno intracelular o extracelular
113. Papel del colesterol en las membranas
¿Cómo influye el colesterol en las propiedades físicas de la bicapa lipídica?
R: Disminuye la permeabilidad de la membrana a moléculas pequeñas y polares
B: It modulates membrane fluidity by preventing phase transitions
C: It increases the thickness of the membrane bilayer
D: It disrupts the ordered packing of saturated fatty acids
Answer: B: It modulates membrane fluidity by preventing phase transitions
114. Function of Aquaporins in Cellular Membranes
What is the primary function of aquaporins in the plasma membrane?
A: To transport ions across the membrane
B: To regulate the passage of glucose into the cell
C: To facilitate the diffusion of oxygen and carbon dioxide
D: To allow the rapid movement of water molecules across the membrane
Answer: D: To allow the rapid movement of water molecules across the membrane
115. Membrane Lipid Asymmetry
What is a consequence of lipid asymmetry in the plasma membrane?
A: It has no significant effect on cellular function.
B: It results in the even distribution of cholesterol between the leaflets.
C: It plays a role in cell recognition and apoptosis signaling.
D: It causes the membrane to become impermeable to ions.
Answer: C: It plays a role in cell recognition and apoptosis signaling.
116. Glycosylation of Membrane Proteins
What is the primary purpose of glycosylation of proteins on the extracellular side of the plasma membrane?
A: To facilitate the integration of proteins into the lipid bilayer
B: To stabilize the structure of transmembrane proteins
C: To increase the hydrophobicity of membrane proteins
D: To play a role in cell-cell recognition and signaling
Answer: D: To play a role in cell-cell recognition and signaling
117. Integral Proteins and Membrane Stability
Why are integral membrane proteins crucial for maintaining membrane integrity?
A: They span the lipid bilayer and anchor the membrane, providing structural support
B: They facilitate the lateral diffusion of lipids
C: They increase the fluidity of the membrane
D: They prevent the aggregation of peripheral proteins
Answer: A: They span the lipid bilayer and anchor the membrane, providing structural support
118. Effect of Lipid Rafts on Membrane Function
How do lipid rafts influence the functionality of the plasma membrane?
A: By increasing membrane fluidity
B: By organizing specific proteins and lipids into functional domains
C: By decreasing the rate of endocytosis
D: By promoting uniform distribution of cholesterol
Answer: B: By organizing specific proteins and lipids into functional domains
119. Impact of Unsaturated Fatty Acids on Membrane Fluidity
What is the effect of unsaturated fatty acids on the fluidity of the lipid bilayer?
A: They decrease membrane fluidity by increasing the packing of lipid molecules.
B: They have no significant effect on membrane fluidity.
C: They increase the rigidity of the membrane, making it less permeable.
D: They enhance membrane fluidity by creating kinks in the fatty acid chains that prevent tight packing.
Answer: D: They enhance membrane fluidity by creating kinks in the fatty acid chains that prevent tight packing.
120. Role of Peripheral Membrane Proteins
What is the primary role of peripheral membrane proteins in cellular membranes?
A: They anchor transmembrane proteins in place.
B: They transport lipids between the leaflets of the bilayer.
C: They are involved in intracellular signaling pathways and cytoskeletal attachment.
D: They form channels for ion transport across the membrane.
Answer: C: They are involved in intracellular signaling pathways and cytoskeletal attachment.
121. Key Enzyme in Purine Synthesis
Which enzyme is primarily responsible for the first committed step in purine nucleotide synthesis?
A: Glutamine-PRPP amidotransferase
B: Adenylate kinase
C: Carbamoyl phosphate synthetase II
D: Ribonucleotide reductase
Answer: A: Glutamine-PRPP amidotransferase
122. End Product of Purine Degradation
What is the final end product of purine degradation in humans?
A: Urea
B: Xanthine
C: Uric acid
D: Ammonia
Answer: C: Uric acid
123. Regulation of Pyrimidine Synthesis
Which enzyme in the pyrimidine synthesis pathway is inhibited by UTP, providing feedback regulation?
A: Aspartate transcarbamoylase
B: Carbamoyl phosphate synthetase II
C: Dihydroorotase
D: Orotate phosphoribosyltransferase
Answer: B: Carbamoyl phosphate synthetase II
124. Salvage Pathway for Purines
Which enzyme is involved in the salvage pathway of purines by converting hypoxanthine to IMP?
A: Xanthine oxidase
B: Adenosine deaminase
C: PRPP synthetase
D: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase (HGPRT)
Answer: D: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase (HGPRT)
125. Disorder in Purine Metabolism
Which disorder is characterized by a deficiency in the enzyme HGPRT, leading to severe gout and neurological symptoms?
A: Lesch-Nyhan syndrome
B: Gout
C: Lesch-Nyhan syndrome
D: Adenosine deaminase deficiency
Answer: C: Lesch-Nyhan syndrome
126. Síntesis de pirimidina de novo y enfermedad
¿Deficiencia en qué enzima de la vía de síntesis de pirimidina de novo se asocia con la aciduria orótica?
A: Carbamoilfosfato sintetasa II
B: Dihidroorotato deshidrogenasa
C: Timidilato sintasa
D: Orotato fosforribosiltransferasa
Respuesta: D: Orotato fosforribosiltransferasa
127. Papel del PRPP en la síntesis de nucleótidos
¿Cuál es el papel del PRPP (pirofosfato de fosforribosilo) en el metabolismo de los nucleótidos?
R: Actúa como sustrato para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina.
B: Es un producto final de la degradación de la pirimidina
C: Inhibe la síntesis de nucleótidos de purina
D: Solo participa en la vía de salvamento
Respuesta: R: Actúa como sustrato para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina
128. Mecanismo de acción del alopurinol
¿Cómo ayuda el alopurinol en el tratamiento de la gota?
R: Al aumentar la excreción de ácido úrico en la orina
B: Al inhibir la xantina oxidasa, reduciendo la producción de ácido úrico
C: Al mejorar la degradación de los nucleótidos de purina
D: Al aumentar la síntesis de ácido úrico
Respuesta: B: Al inhibir la xantina oxidasa, reduciendo la producción de ácido úrico
129. Inhibición de la timidilatosintasa y tratamiento del cáncer
¿Por qué la timidilatosintasa es un objetivo de la quimioterapia contra el cáncer?
R: Participa en la reparación del ADN
B: Su inhibición conduce a un aumento de la síntesis de pirimidina
C: Promueve la degradación de los nucleótidos
D: Su inhibición reduce la disponibilidad de dTMP, necesaria para la síntesis de ADN
Respuesta: D: Su inhibición reduce la disponibilidad de dTMP, necesaria para la síntesis de ADN
130. Relación entre el metabolismo del folato y la síntesis de nucleótidos
¿Cuál es el papel del folato en el metabolismo de los nucleótidos?
R: Actúa como cofactor de la xantina oxidasa
B: Cataliza directamente la síntesis de purinas
C: Proporciona las unidades de un carbono necesarias para la síntesis de purinas y timidinas
D: Participa en la degradación de las pirimidinas
Respuesta: C: Proporciona las unidades de un carbono necesarias para la síntesis de purinas y timidinas
131. Mutaciones puntuales y trastornos genéticos
¿Cómo puede una mutación puntual en un solo nucleótido de un gen provocar un trastorno genético?
R: Al alterar la secuencia de codones, lo que podría conducir a una proteína disfuncional
B: Eliminando completamente el gen del genoma
C: Al duplicar el gen, provocando una sobreexpresión
D: Translocando el gen a un cromosoma diferente
Respuesta: A: Al alterar la secuencia de codones, lo que podría conducir a una proteína disfuncional
132. Papel de la reparación del desajuste del ADN
¿Cuál es la función principal del sistema de reparación de desajustes del ADN?
R: Para reparar las roturas bicatenarias del ADN
B: Para eliminar los dímeros de timina causados por la luz UV
C: Para corregir los errores introducidos durante la replicación del ADN
D: Extirpar grandes segmentos de ADN durante la recombinación
Respuesta: C: Para corregir los errores introducidos durante la replicación del ADN
133. Mutaciones y enfermedades sin sentido
¿Cómo es que una mutación sin sentido suele provocar un trastorno genético?
R: Cambiando un aminoácido por un aminoácido diferente
B: Introduciendo un codón de parada prematuro, truncando la proteína
C: Al eliminar un nucleótido, provocando un cambio de marco
D: Al duplicar un segmento del gen
Respuesta: B: Introduciendo un codón de parada prematuro, truncando la proteína
134. Mutaciones hereditarias en los genes supresores de tumores
¿Por qué las mutaciones hereditarias en los genes supresores de tumores se asocian particularmente con un mayor riesgo de cáncer?
R: Mejoran la proliferación celular al aumentar la actividad oncogénica
B: Conducen a una sobreproducción de factores de crecimiento
C: No afectan las funciones celulares en las células que no se dividen
D: Perjudican la capacidad de la célula para regular el ciclo celular y responder al daño del ADN
Respuesta: D: Perjudican la capacidad de la célula para regular el ciclo celular y responder al daño del ADN
135. Mutaciones por cambio de marco y función de las proteínas
¿Cuál es la consecuencia de una mutación por cambio de marco dentro de la región codificante de un gen?
R: Solo afecta a los intrones, dejando la proteína intacta
B: Sustituye un aminoácido por otro
C: Altera el marco de lectura, lo que a menudo resulta en una proteína completamente no funcional
D: Extiende la proteína, añadiendo aminoácidos adicionales
Respuesta: C: Altera el marco de lectura, lo que a menudo resulta en una proteína completamente no funcional
136. Defectos en la reparación por escisión de nucleótidos
¿Qué trastorno genético está directamente asociado con defectos en la vía de reparación por escisión de nucleótidos (NER)?
R: Enfermedad de Huntington
B: Fibrosis quística
C: anemia drepanocítica
D: Xerodermia pigmentosa
Respuesta: D: Xerodermia pigmentosa
137. Heterogeneidad de locus en las enfermedades genéticas
¿Qué es la heterogeneidad de locus en el contexto de las enfermedades genéticas?
R: El fenómeno en el que las mutaciones en diferentes genes pueden conducir al mismo fenotipo
B: La aparición de múltiples mutaciones dentro de un solo gen
C: La variación en la gravedad de los síntomas en personas con la misma mutación genética
D: La presencia de una mutación en un solo alelo
Respuesta: R: El fenómeno en el que las mutaciones en diferentes genes pueden conducir al mismo fenotipo
138. Papel del BRCA1/BRCA2 en el cáncer
¿Cómo contribuyen las mutaciones en los genes BRCA1 y BRCA2 al desarrollo del cáncer de mama y ovario?
R: Al conducir a una mayor producción de receptores de estrógenos
B: Al alterar la reparación por recombinación homóloga, lo que conduce a la inestabilidad genómica
C: Al mejorar la proliferación celular mediante la sobreexpresión del factor de crecimiento
D: Al inactivar los genes supresores de tumores no relacionados con la reparación del ADN
Respuesta: B: Al alterar la reparación por recombinación homóloga, lo que conduce a la inestabilidad genómica
139. Anticipación en los trastornos genéticos
¿Qué significa la anticipación en el contexto de ciertos trastornos genéticos, como la enfermedad de Huntington?
R: La mutación se vuelve más prevalente en cada generación posterior
B: El trastorno se manifiesta a una edad posterior en cada generación
C: La mutación vuelve al tipo salvaje a lo largo de generaciones
D: Los síntomas se agravan y aparecen más temprano en cada generación posterior
Respuesta: D: Los síntomas se agravan y aparecen más temprano en cada generación posterior
140. Patrones de herencia mitocondrial
¿En qué se diferencian las mutaciones en el ADN mitocondrial en los patrones de herencia en comparación con las mutaciones del ADN nuclear?
R: Siguen la herencia autosómica recesiva
B: Se aprueban por igual de ambos padres
C: Se heredan por vía materna y afectan a todos los hijos de una madre
D: Solo afectan al cromosoma Y
Respuesta: C: Se heredan por vía materna y afectan a todos los hijos de una madre
141. Papel de la metilación del ADN en el silenciamiento génico
¿Cómo contribuye la metilación del ADN al silenciamiento de genes en las células eucariotas?
R: Al reclutar proteínas que compactan la cromatina, haciendo que el ADN sea menos accesible para la transcripción
B: Al mejorar la afinidad de unión de los factores de transcripción
C: Al degradar directamente las transcripciones de ARNm
D: Facilitando la acetilación de las histonas, lo que lleva a la relajación de la cromatina
Respuesta: A: Al reclutar proteínas que compactan la cromatina, haciendo que el ADN sea menos accesible para la transcripción
142. Modificaciones de histonas y expresión génica
¿Qué modificación de histonas se asocia más comúnmente con la represión transcripcional?
A: Acetilación de histonas
B: Fosforilación de histonas
C: Metilación de histonas en H3K9
D: ubiquitinación de histonas
Respuesta: C: Metilación de histonas en H3K9
143. Función de los factores de transcripción
¿Cómo regulan los factores de transcripción la expresión génica?
R: Al degradar las moléculas de ARNm en el citoplasma
B: Al unirse a secuencias de ADN específicas y reclutar la ARN polimerasa
C: Alterando la secuencia de aminoácidos de las proteínas
D: Al inhibir el ensamblaje de los ribosomas
Respuesta: B: Al unirse a secuencias de ADN específicas y reclutar la ARN polimerasa
144. Papel de los ARN largos no codificantes (lncRNA) en la regulación génica
¿Qué papel desempeñan los lncRNA en la regulación de la expresión génica?
R: Codifican péptidos cortos que inhiben los factores de transcripción
B: Metilan directamente las regiones promotoras
C: Actúan como potenciadores al aumentar la actividad de la ARN polimerasa
D: Forman complejos proteicos que modifican la estructura de la cromatina
Respuesta: D: Forman complejos de proteínas que modifican la estructura de la cromatina
145. Mecanismo de interferencia del ARN (ARNi)
¿Cuál es el mecanismo principal por el cual la interferencia del ARN (ARNi) silencia la expresión génica?
R: Al promover la metilación del ADN en las regiones promotoras
B: Al mejorar la unión del factor de transcripción a los potenciadores
C: Al degradar el ARNm objetivo, impidiendo la traducción
D: Al inhibir directamente la ARN polimerasa
Respuesta: C: Al degradar el ARNm objetivo, impidiendo la traducción
146. Las proteínas del grupo Polycomb en el silenciamiento epigenético
¿Cuál es la función de las proteínas del grupo Polycomb en el silenciamiento génico?
R: Acetilan las histonas, lo que lleva a la relajación de la cromatina
B: Desmetilan el ADN para activar la expresión génica
C: Facilitan la unión del factor de transcripción a los promotores
D: Forman complejos que metilan las histonas, lo que lleva a la compactación de la cromatina
Respuesta: D: Forman complejos que metilan las histonas, lo que lleva a la compactación de la cromatina
147. Las islas CpG y la regulación genética
¿Cuál es la importancia de las islas CpG en la regulación genética?
R: Son regiones ricas en citosina y guanina donde la metilación del ADN puede regular la expresión génica.
B: Sirven como sitios de unión para el ARN ribosómico
C: Promueven la traducción del mRNA en el citoplasma
D: Actúan como regiones intrónicas dentro de los genes
Respuesta: R: Son regiones ricas en citosina y guanina donde la metilación del ADN puede regular la expresión génica
148. Papel de los potenciadores en la expresión génica
¿Cómo influyen los potenciadores en la expresión génica?
R: Al unirse a las moléculas de ARN y estabilizarlas
B: Al interactuar con los promotores para aumentar la actividad transcripcional
C: Al inhibir la desacetilación de histonas
D: Al degradar los ARN no codificantes
Respuesta: B: Al interactuar con los promotores para aumentar la actividad transcripcional
149. Función de los siRNA en la interferencia del ARN
¿Cuál es el papel de los pequeños ARN interferentes (siRNA) en la interferencia del ARN?
R: Sirven como factores de transcripción en el núcleo
B: Se unen a los potenciadores para promover la transcripción
C: Inhiben la replicación del ADN
D: Guían al complejo silenciador inducido por ARN (RISC) para degradar el ARNm objetivo
Respuesta: D: guían al complejo silenciador inducido por ARN (RISC) para degradar el ARNm objetivo
150. Impacto de la acetilación de histonas en la expresión génica
¿Cómo afecta la acetilación de histonas a la expresión génica?
R: Al promover el reclutamiento de metiltransferasas de ADN
B: Al unirse a secuencias de ADN específicas e inhibir la transcripción
C: Al aflojar la estructura de la cromatina, haciendo que el ADN sea más accesible para la transcripción
D: Al inhibir la actividad de la ARN polimerasa en los promotores
Respuesta: C: Al aflojar la estructura de la cromatina, haciendo que el ADN sea más accesible para la transcripción
151. First Law of Thermodynamics in Biological Systems
How does the first law of thermodynamics apply to biological systems?
A: Energy cannot be created or destroyed, only transformed within the system.
B: Energy is constantly created by metabolic processes.
C: Energy is converted into mass within living organisms.
D: Biological systems do not obey the first law of thermodynamics.
Answer: A: Energy cannot be created or destroyed, only transformed within the system.
152. Entropy in Biological Reactions
What role does entropy play in biological reactions, particularly in cellular processes?
A: Entropy decreases in spontaneous reactions.
B: Entropy remains constant during metabolic processes.
C: Entropy generally increases as a result of biochemical reactions, contributing to the directionality of these processes.
D: Entropy only affects non-spontaneous reactions in cells.
Answer: C: Entropy generally increases as a result of biochemical reactions, contributing to the directionality of these processes.
153. Gibbs Free Energy and Spontaneity
How is the spontaneity of a biochemical reaction determined by Gibbs free energy (ΔG)?
A: Reactions with positive ΔG are spontaneous.
B: Reactions with negative ΔG are spontaneous, indicating that the process can occur without external energy input.
C: ΔG has no effect on the spontaneity of a reaction.
D: Reactions with zero ΔG are the most spontaneous.
Answer: B: Reactions with negative ΔG are spontaneous, indicating that the process can occur without external energy input.
154. Coupled Reactions in Metabolism
Why are reactions with a positive ΔG often coupled with reactions that have a negative ΔG in metabolism?
A: To reduce the overall energy produced by the cell.
B: To increase the randomness of the system.
C: To decrease the total entropy of the system.
D: To drive non-spontaneous reactions by pairing them with energy-releasing reactions.
Answer: D: To drive non-spontaneous reactions by pairing them with energy-releasing reactions.
155. Role of ATP in Bioenergetics
What makes ATP an effective energy carrier in biological systems?
A: It stores large amounts of energy in its bonds.
B: It releases energy slowly over time.
C: The hydrolysis of ATP to ADP and inorganic phosphate releases a significant amount of free energy, making it suitable for driving endergonic reactions.
D: It can be synthesized in large amounts without any energy input.
Answer: C: The hydrolysis of ATP to ADP and inorganic phosphate releases a significant amount of free energy, making it suitable for driving endergonic reactions.
156. Enthalpy Changes in Cellular Reactions
How does enthalpy (ΔH) affect the outcome of cellular reactions?
A: Negative ΔH favors the formation of products by releasing heat.
B: Positive ΔH leads to an increase in temperature, favoring reactants.
C: Enthalpy has no effect on the spontaneity of cellular reactions.
D: Both ΔH and ΔS (entropy) together determine the direction of a reaction when considering ΔG.
Answer: D: Both ΔH and ΔS (entropy) together determine the direction of a reaction when considering ΔG.
157. Standard Free Energy Change (ΔG°')
What is the significance of the standard free energy change (ΔG°') in biochemical reactions?
A: It provides a reference point for the free energy change under standard conditions, which can be used to predict reaction spontaneity in biological systems.
B: It indicates the actual free energy change in living cells.
C: It always predicts the direction of a reaction in any condition.
D: It is only relevant for reactions that do not involve ATP.
Answer: A: It provides a reference point for the free energy change under standard conditions, which can be used to predict reaction spontaneity in biological systems.
158. Role of Enzymes in Thermodynamics
How do enzymes influence the thermodynamics of a biochemical reaction?
A: They change the ΔG of the reaction to make it more favorable.
B: They lower the activation energy, thereby increasing the rate of reaction without altering the overall ΔG.
C: They provide the energy required for the reaction to proceed.
D: They increase the entropy of the system, leading to a spontaneous reaction.
Answer: B: They lower the activation energy, thereby increasing the rate of reaction without altering the overall ΔG.
159. Equilibrium Constant (Keq) and Reaction Direction
What does the equilibrium constant (Keq) indicate about a biochemical reaction?
A: It determines the rate at which the reaction will proceed.
B: It predicts whether the reaction will require ATP.
C: It is used to calculate the entropy change in the reaction.
D: It reflects the ratio of product to reactant concentrations at equilibrium, indicating the direction in which the reaction is favored.
Answer: D: It reflects the ratio of product to reactant concentrations at equilibrium, indicating the direction in which the reaction is favored.
160. Relationship Between ΔG and Reaction Rate
What is the relationship between Gibbs free energy change (ΔG) and the rate of a biochemical reaction?
A: ΔG directly determines the speed of the reaction.
B: Reactions with more negative ΔG always occur faster.
C: ΔG does not determine the rate of the reaction; instead, the activation energy and presence of catalysts do.
D: ΔG is only relevant for reversible reactions.
Answer: C: ΔG does not determine the rate of the reaction; instead, the activation energy and presence of catalysts do.
161. Binding Affinity and Ligand Concentration
What effect does increasing the concentration of a ligand have on the binding affinity of a protein for that ligand?
A: Binding affinity remains constant as it is an inherent property of the protein
B: Binding affinity increases proportionally with ligand concentration
C: Binding affinity decreases as the ligand concentration increases
D: Binding affinity is only affected by the presence of competitive inhibitors
Answer: A: Binding affinity remains constant as it is an inherent property of the protein
162. Role of Hydrogen Bonds in Ligand Binding
How do hydrogen bonds contribute to the specificity of protein-ligand interactions?
A: By increasing the overall binding strength
B: By excluding non-polar ligands from the binding site
C: By providing directional interactions that complement the ligand's structure
D: By increasing the entropy of the binding system
Answer: C: By providing directional interactions that complement the ligand's structure
163. Allosteric Modulation of Binding
What is the effect of an allosteric modulator on a protein's ligand binding affinity?
A: It increases binding affinity by altering the ligand's structure
B: It can either increase or decrease binding affinity by inducing conformational changes in the protein
C: It reduces the binding affinity by competing with the ligand
D: It has no effect on binding affinity
Answer: B: It can either increase or decrease binding affinity by inducing conformational changes in the protein
164. Effect of pH on Protein-Ligand Binding
How does pH affect protein-ligand binding interactions?
A: pH only affects the protein's solubility, not its binding
B: pH increases binding by protonating all ligands
C: pH has no effect on binding as long as temperature is constant
D: pH changes can alter the ionization states of amino acids at the binding site, affecting binding affinity
Answer: D: pH changes can alter the ionization states of amino acids at the binding site, affecting binding affinity
165. Competitive Inhibition in Ligand Binding
How does a competitive inhibitor affect the binding of a ligand to a protein?
A: By covalently modifying the ligand
B: By binding to an allosteric site on the protein
C: By binding to the active site, preventing the ligand from binding
D: By increasing the dissociation rate of the ligand-protein complex
Answer: C: By binding to the active site, preventing the ligand from binding
166. Entropy and Protein-Ligand Binding
What role does entropy play in the formation of a protein-ligand complex?
A: Entropy always favors the binding process
B: Entropy has no effect on binding; only enthalpy matters
C: Entropy decreases upon binding due to the loss of rotational and translational freedom
D: Entropy often opposes binding due to the ordering of water molecules around the complex
Answer: D: Entropy often opposes binding due to the ordering of water molecules around the complex
167. Induced Fit Model of Binding
What does the induced fit model suggest about the nature of protein-ligand interactions?
A: The protein undergoes a conformational change upon ligand binding to better accommodate the ligand
B: The ligand is always rigid, and only the protein adapts its shape
C: Binding occurs without any structural changes in the protein
D: The ligand permanently alters the protein's structure upon binding
Answer: A: The protein undergoes a conformational change upon ligand binding to better accommodate the ligand
168. Ligand Binding Kinetics
Which kinetic parameter is directly influenced by the binding affinity of a ligand to its protein?
A: Maximum binding capacity (Bmax)
B: Association rate constant (kon)
C: Dissociation rate constant (koff)
D: Equilibrium constant (Keq)
Answer: B: Association rate constant (kon)
169. Cooperativity in Protein-Ligand Binding
How does positive cooperativity influence the binding of ligands to a multimeric protein?
A: It decreases the binding affinity of subsequent ligands
B: It has no effect on the binding of subsequent ligands
C: It only affects the dissociation of the ligand
D: It increases the binding affinity of subsequent ligands after the first ligand binds
Answer: D: It increases the binding affinity of subsequent ligands after the first ligand binds
170. Role of Van der Waals Forces in Ligand Binding
What role do van der Waals forces play in the specificity of protein-ligand interactions?
A: They are the primary force driving the binding of ligands
B: They have no impact on binding specificity
C: They contribute to the overall binding energy by stabilizing the complex through weak, non-directional interactions
D: They prevent the ligand from binding too tightly
Answer: C: They contribute to the overall binding energy by stabilizing the complex through weak, non-directional interactions
171. Role of Active Sites in Enzyme Specificity
How does the structure of an enzyme's active site contribute to its specificity for substrates?
A: The active site has a unique shape and chemical environment that only allows specific substrates to bind.
B: The active site is flexible and changes shape to fit any substrate.
C: The active site undergoes a conformational change to accommodate multiple substrates.
D: The active site binds to substrates only through covalent interactions.
Answer: A: The active site has a unique shape and chemical environment that only allows specific substrates to bind.
172. Transition State Stabilization
How do enzymes stabilize the transition state during a chemical reaction?
A: By lowering the activation energy through substrate binding alone
B: By destabilizing the reactants and products
C: By providing an environment that reduces the energy required to reach the transition state
D: By increasing the activation energy to prevent the reverse reaction
Answer: C: By providing an environment that reduces the energy required to reach the transition state
173. Cofactors and Enzyme Function
What role do cofactors play in enzyme catalysis?
A: They act as competitive inhibitors of enzyme activity.
B: They assist in the catalytic process, often by stabilizing the transition state or facilitating substrate binding.
C: They are not necessary for enzyme function and are typically inhibitory.
D: They prevent the enzyme from binding to non-specific substrates.
Answer: B: They assist in the catalytic process, often by stabilizing the transition state or facilitating substrate binding.
174. Induced Fit Model of Enzyme Activity
What does the induced fit model suggest about enzyme-substrate interactions?
A: The enzyme’s active site is perfectly complementary to the substrate before binding.
B: The substrate must be modified to fit the active site.
C: The enzyme is rigid and does not change shape upon substrate binding.
D: The enzyme undergoes a conformational change upon substrate binding to achieve a better fit.
Answer: D: The enzyme undergoes a conformational change upon substrate binding to achieve a better fit.
175. Coenzyme Function in Redox Reactions
How do coenzymes function in enzyme-catalyzed redox reactions?
A: By directly binding to the enzyme's active site and inhibiting the reaction
B: By donating or accepting electrons during the catalytic process
C: By serving as carriers of electrons or specific atoms, facilitating the transfer between reactants
D: By acting as the primary substrate for the reaction
Respuesta: C: Al servir como portadores de electrones o átomos específicos, facilitando la transferencia entre reactivos
176. Cinética enzimática y estado de transición
¿Cómo afecta la unión de una enzima al estado de transición a la velocidad de la reacción?
R: Disminuye la velocidad de reacción al aumentar la energía del estado de transición.
B: No tiene ningún efecto significativo en la velocidad de reacción.
C: Aumenta la velocidad de reacción al estabilizar los productos.
D: Aumenta la velocidad de reacción al reducir la energía de activación requerida para alcanzar el estado de transición.
Respuesta: D: Aumenta la velocidad de reacción al reducir la energía de activación requerida para alcanzar el estado de transición.
177. Papel de la tríada catalítica en las proteasas
¿Cuál es la función de la tríada catalítica en las proteasas de serina?
R: Facilita la escisión de los enlaces peptídicos al posicionar el sustrato y estabilizar el estado de transición.
B: Se une a los cofactores necesarios para la reacción.
C: Impide que la enzima degrade las proteínas no específicas.
D: Inhibe la enzima para regular su actividad.
Respuesta: R: Facilita la escisión de los enlaces peptídicos al posicionar el sustrato y estabilizar el estado de transición.
178. Grupos protésicos y actividad enzimática
¿En qué se diferencian los grupos protésicos de otras coenzimas en su papel en la catálisis enzimática?
R: Solo están débilmente asociados con la enzima y pueden disociarse fácilmente después de la reacción.
B: Están estrechamente unidos a la enzima y, a menudo, forman parte permanente del sitio activo.
C: Actúan como inhibidores competitivos que impiden la unión del sustrato.
D: Son necesarios solo para la activación enzimática y no para la catálisis.
Respuesta: B: Están estrechamente unidos a la enzima y, a menudo, forman parte permanente del sitio activo.
179. Análogos del estado de transición como inhibidores enzimáticos
¿Por qué los análogos del estado de transición son potentes inhibidores de la actividad enzimática?
R: Se unen al sitio alostérico de la enzima y cambian su forma.
B: Se desplazan fácilmente por el sustrato.
C: Aceleran la conversión del sustrato en producto.
D: Se unen más fuertemente a la enzima que al sustrato, impidiendo que la reacción continúe.
Respuesta: D: Se unen más fuertemente a la enzima que al sustrato, impidiendo que la reacción continúe.
180. Efecto del pH en la catálisis enzimática
¿Cómo influye el pH en la catálisis enzimática?
R: Solo afecta a la solubilidad del sustrato.
B: Altera la concentración de la enzima pero no afecta a su actividad.
C: Afecta los estados de ionización de los aminoácidos en el sitio activo, alterando la actividad enzimática.
D: Mejora la afinidad de la enzima por todos los sustratos, independientemente de su estructura.
Respuesta: C: Afecta los estados de ionización de los aminoácidos en el sitio activo, alterando la actividad enzimática.
181. Papel de la glicosilación ligada a N en las proteínas
¿Cuál es la función principal de la glicosilación ligada a N en las glicoproteínas?
R: Ayuda al correcto plegamiento y estabilidad de las proteínas.
B: Se dirige a las proteínas para su degradación.
C: Impide que las proteínas salgan del retículo endoplásmico.
D: Facilita el transporte de proteínas a través de la membrana nuclear.
Respuesta: R: Ayuda al correcto plegamiento y estabilidad de las proteínas.
182. Glucolípidos en las membranas celulares
¿Cuál es el papel clave de los glucolípidos en las membranas celulares?
R: Actúan como enzimas en las vías metabólicas.
B: Regulan la actividad de los canales iónicos.
C: Participan en el reconocimiento y la comunicación entre células.
D: Proporcionan energía para los procesos de transporte de membranas.
Respuesta: C: Participan en el reconocimiento y la comunicación entre células.
183. Diversidad de estructuras de glicanos
¿Qué contribuye a la alta diversidad de estructuras de glicanos en las glicoproteínas?
A: Número limitado de glicosiltransferasas
B: La acción combinatoria de varias glicosiltransferasas y glucosidasas
C: La adición secuencial de monosacáridos en el citoplasma
D: La codificación genética directa de las secuencias de glucanos
Respuesta: B: La acción combinatoria de varias glicosiltransferasas y glucosidasas
184. Glicosilación ligada a O en el aparato de Golgi
¿Dónde ocurre normalmente la glicosilación ligada a O dentro de una célula?
R: En el núcleo
B: En el retículo endoplásmico
C: En la superficie celular
D: En el aparato de Golgi
Respuesta: D: En el aparato de Golgi
185. Papel de las glicoproteínas en el sistema inmunitario
¿Cómo funcionan las glicoproteínas en el sistema inmunitario?
R: Atacan directamente a los patógenos.
B: Previenen la formación de complejos antígeno-anticuerpo.
C: Sirven como antígenos que son reconocidos por los anticuerpos.
D: Proporcionan apoyo estructural a las células inmunitarias.
Respuesta: C: Sirven como antígenos que son reconocidos por los anticuerpos.
186. Función de los glicoesfingolípidos
¿Cuál es la función principal de los glucoesfingolípidos en los procesos celulares?
R: Son la principal fuente de energía para la respiración celular.
B: Sintetizan los aminoácidos esenciales.
C: Actúan como moléculas de almacenamiento de energía celular.
D: Desempeñan un papel crucial en la adhesión celular y la transducción de señales.
Respuesta: D: Desempeñan un papel crucial en la adhesión celular y la transducción de señales.
187. Importancia de los glicanos en la estabilidad de las proteínas
¿Por qué son importantes los glicanos para la estabilidad de ciertas glicoproteínas?
R: Protegen las proteínas de la degradación proteolítica.
B: Facilitan la entrada de proteínas en el núcleo.
C: Impiden que las proteínas interactúen con los lípidos.
D: Disminuyen la solubilidad de las proteínas en el citoplasma.
Respuesta: R: Protegen a las proteínas de la degradación proteolítica.
188. Las lectinas y su papel en la glicobiología
¿Cuál es el papel de las lectinas en la glicobiología?
A: They catalyze the addition of sugars to proteins.
B: They bind specifically to glycan structures on glycoproteins and glycolipids.
C: They degrade glycans in the lysosome.
D: They modify glycans in the endoplasmic reticulum.
Answer: B: They bind specifically to glycan structures on glycoproteins and glycolipids.
189. Role of Heparan Sulfate in Cellular Signaling
How does heparan sulfate influence cellular signaling?
A: It breaks down signaling molecules.
B: It acts as a direct signaling receptor.
C: It inhibits the binding of ligands to their receptors.
D: It modulates the binding of growth factors to their receptors.
Answer: D: It modulates the binding of growth factors to their receptors.
190. Glycan-Protein Interactions in the Endoplasmic Reticulum
What role do glycans play in the quality control of glycoproteins in the endoplasmic reticulum?
A: They are involved in targeting misfolded proteins for degradation.
B: They enhance the transport of proteins to the Golgi apparatus.
C: They assist in the correct folding of newly synthesized proteins.
D: They prevent glycoproteins from entering the secretory pathway.
Answer: C: They assist in the correct folding of newly synthesized proteins.
191. Role of Vitamin B6 (Pyridoxal Phosphate) in Enzyme Function
How does vitamin B6 (pyridoxal phosphate) act as a cofactor in enzymatic reactions?
A: It facilitates the transfer of amino groups in transamination reactions.
B: It serves as an antioxidant in oxidative stress responses.
C: It provides structural support to enzymes.
D: It binds to DNA to regulate gene expression.
Answer: A: It facilitates the transfer of amino groups in transamination reactions.
192. Vitamin K and Blood Clotting
What is the role of vitamin K in the enzymatic processes of blood clotting?
A: It acts as a substrate for the synthesis of clotting factors.
B: It inhibits calcium binding to clotting factors.
C: It serves as a cofactor for the carboxylation of glutamate residues in clotting factors.
D: It promotes the degradation of clotting factors.
Answer: C: It serves as a cofactor for the carboxylation of glutamate residues in clotting factors.
193. Riboflavin (Vitamin B2) as a Cofactor
How does riboflavin (vitamin B2) function as a cofactor in enzymatic reactions?
A: By serving as a hydrogen donor in oxidative phosphorylation
B: By acting as a precursor for flavin adenine dinucleotide (FAD) in redox reactions
C: By binding to iron-sulfur clusters in mitochondrial enzymes
D: By directly transferring phosphate groups
Answer: B: By acting as a precursor for flavin adenine dinucleotide (FAD) in redox reactions
194. Biotin as a Cofactor in Carboxylation Reactions
What is the specific role of biotin as a cofactor in enzymatic carboxylation reactions?
A: It binds to the enzyme’s active site, increasing its affinity for substrates.
B: It acts as a reducing agent in redox reactions.
C: It stabilizes the enzyme-substrate complex.
D: It facilitates the transfer of carbon dioxide to substrates.
Answer: D: It facilitates the transfer of carbon dioxide to substrates.
195. Thiamine (Vitamin B1) and Enzyme Function
Which type of reaction commonly involves thiamine pyrophosphate (TPP) as a cofactor?
A: Phosphorylation
B: Hydrolysis
C: Decarboxylation
D: Oxidation
Answer: C: Decarboxylation
196. Role of Vitamin C in Collagen Synthesis
How does vitamin C function as a cofactor in collagen synthesis?
A: By facilitating the cross-linking of collagen fibers
B: By providing energy for the synthesis of collagen
C: By protecting collagen from degradation
D: By maintaining the enzyme prolyl hydroxylase in its active, reduced form
Answer: D: By maintaining the enzyme prolyl hydroxylase in its active, reduced form
197. Vitamin B12 and Methylation Reactions
How does vitamin B12 (cobalamin) act as a cofactor in methylation reactions?
A: By transferring a methyl group from homocysteine to methionine
B: By stabilizing methyltransferase enzymes
C: By donating electrons in oxidative reactions
D: By converting folate into its active form
Answer: A: By transferring a methyl group from homocysteine to methionine
198. Pantothenic Acid (Vitamin B5) and Coenzyme A
What is the role of pantothenic acid (vitamin B5) in the function of coenzyme A?
A: It enhances the binding affinity of coenzyme A to acyl groups
B: It is a precursor for the synthesis of coenzyme A, which is essential for acyl group transfer
C: It inhibits the activity of acyltransferase enzymes
D: It serves as a reducing agent in the citric acid cycle
Answer: B: It is a precursor for the synthesis of coenzyme A, which is essential for acyl group transfer
199. Niacin (Vitamin B3) and NAD+/NADP+
What is the primary role of niacin (vitamin B3) as a cofactor in cellular metabolism?
A: It acts as a reducing agent in the electron transport chain
B: It binds to and stabilizes ATP
C: It promotes the phosphorylation of proteins
D: It functions as a precursor for NAD+ and NADP+, which are crucial for redox reactions
Answer: D: It functions as a precursor for NAD+ and NADP+, which are crucial for redox reactions
200. Folate and Nucleotide Synthesis
How does folate function as a cofactor in the synthesis of nucleotides?
A: By acting as a substrate for DNA polymerase
B: By binding to thymidylate synthase and facilitating its function
C: By donating one-carbon units in the synthesis of purines and thymidylate
D: By directly forming peptide bonds during protein synthesis
Respuesta: C: Donando unidades de un carbono en la síntesis de purinas y timidilato
201. El papel de la insulina en la absorción de glucosa
¿Cuál es el mecanismo principal por el cual la insulina facilita la absorción de glucosa en los tejidos musculares y adiposos?
R: Promueve la translocación de los transportadores GLUT4 a la membrana celular.
B: Aumenta la síntesis de los transportadores de glucosa en el hígado.
C: Fosforila directamente la glucosa en el citoplasma.
D: Aumenta el gradiente osmótico, llevando la glucosa a las células.
Respuesta: R: Promueve la translocación de los transportadores GLUT4 a la membrana celular.
202. Glucagón y glucogenólisis
¿Cómo estimula principalmente el glucagón la glucogenólisis en el hígado?
R: Al aumentar la fosforilación de la glucosa
B: Al activar la glucógeno sintasa
C: Al aumentar los niveles de AMP cíclico (cAMP), que activan la proteína quinasa A
D: Al promover la translocación de los transportadores de glucosa a la membrana plasmática
Respuesta: C: Al aumentar los niveles de AMP cíclico (cAMP), que activan la proteína quinasa A
203. Síntesis de insulina y ácidos grasos
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor el efecto de la insulina en la síntesis de ácidos grasos?
R: Inhibe la acetil-CoA carboxilasa, reduciendo la síntesis de ácidos grasos.
B: Aumenta la producción de NADPH necesaria para la síntesis de ácidos grasos.
C: Promueve la conversión de la glucosa en acetil-CoA, el precursor de la síntesis de ácidos grasos.
D: Activa la lipasa sensible a las hormonas, aumentando la liberación de ácidos grasos de los adipocitos.
Respuesta: C: Promueve la conversión de glucosa en acetil-CoA, el precursor de la síntesis de ácidos grasos.
204. Cortisol y gluconeogénesis
¿De qué manera el cortisol promueve la gluconeogénesis durante el ayuno prolongado o el estrés?
R: Al aumentar la liberación de insulina para facilitar el almacenamiento de glucosa
B: Al inhibir la conversión de aminoácidos en glucosa
C: Al reducir la disponibilidad de sustratos para la gluconeogénesis
D: Regulando al alza la expresión de enzimas gluconeogénicas clave en el hígado
Respuesta: D: Regulando al alza la expresión de las enzimas gluconeogénicas clave en el hígado
205. El efecto de la insulina sobre el metabolismo de las proteínas
¿Cómo influye la insulina en el metabolismo de las proteínas en el cuerpo?
R: Aumenta la descomposición de las proteínas en el tejido muscular.
B: Inhibe la absorción de aminoácidos en las células.
C: Promueve la síntesis de proteínas al mejorar la absorción de aminoácidos y la actividad ribosómica.
D: Reduce la síntesis de proteínas en el hígado.
Respuesta: C: Promueve la síntesis de proteínas al mejorar la absorción de aminoácidos y la actividad ribosómica.
206. Cortisol y lipólisis
¿Cuál es el papel del cortisol en la lipólisis en condiciones de estrés?
R: Disminuye la liberación de ácidos grasos del tejido adiposo.
B: Promueve el almacenamiento de ácidos grasos en forma de triglicéridos.
C: Inhibe la activación de la lipasa sensible a las hormonas.
D: Mejora la descomposición de los triglicéridos en ácidos grasos libres y glicerol.
Respuesta: D: Mejora la descomposición de los triglicéridos en ácidos grasos libres y glicerol.
207. Influencia de la insulina en la gluconeogénesis hepática
¿Por qué la insulina inhibe la gluconeogénesis hepática?
R: Para prevenir la hiperglucemia durante los períodos de alto consumo de carbohidratos.
B: Aumentar la utilización de cuerpos cetónicos como fuente de energía.
C: Reducir la disponibilidad de ácidos grasos como sustratos para la gluconeogénesis.
D: Estimular la conversión de glucosa en glucógeno en el tejido muscular.
Respuesta: R: Para prevenir la hiperglucemia durante los períodos de alto consumo de carbohidratos.
208. El papel del glucagón en la cetogénesis
¿Cómo contribuye el glucagón a la cetogénesis durante un ayuno prolongado?
R: Al inhibir la descomposición de los ácidos grasos en el tejido adiposo
B: Al estimular la conversión de ácidos grasos en cuerpos cetónicos en el hígado
C: Al aumentar la secreción de insulina para reducir los niveles de glucosa en sangre
D: Al promover la absorción de cuerpos cetónicos por los tejidos periféricos
Respuesta: B: Al estimular la conversión de ácidos grasos en cuerpos cetónicos en el hígado
209. El efecto del cortisol sobre la proteína muscular
¿Cuál es el impacto del cortisol en la proteína muscular durante un estrés prolongado?
R: Mejora la síntesis de proteínas para reconstruir el tejido muscular.
B: Inhibe la descomposición de las proteínas musculares para conservar energía.
C: No tiene ningún efecto significativo sobre el metabolismo de las proteínas musculares.
D: Promueve la descomposición de las proteínas musculares para proporcionar aminoácidos para la gluconeogénesis.
Respuesta: D: Promueve la descomposición de las proteínas musculares para proporcionar aminoácidos para la gluconeogénesis.
210. Interacción entre la insulina y el glucagón en la regulación de la glucosa en sangre
¿Cómo actúan juntos la insulina y el glucagón para regular los niveles de glucosa en sangre?
R: Ambos promueven el almacenamiento de glucosa como glucógeno en el hígado.
B: La insulina aumenta los niveles de glucosa en sangre, mientras que el glucagón los disminuye.
C: La insulina reduce la glucosa en sangre al promover la absorción por las células, mientras que el glucagón la aumenta al promover la glucogenólisis y la gluconeogénesis.
D: Actúan independientemente el uno del otro, sin ninguna interacción significativa.
Respuesta: C: La insulina reduce la glucosa en sangre al promover la absorción por las células, mientras que el glucagón la aumenta al promover la glucogenólisis y la gluconeogénesis.
211. Papel de la clorofila en las reacciones a la luz
¿Cuál es el papel principal de la clorofila en las reacciones lumínicas de la fotosíntesis?
R: Para absorber la energía luminosa y convertirla en energía química
B: Para transportar electrones del agua al NADP+
C: Para sintetizar ATP directamente de la luz solar
D: Dividir las moléculas de agua, liberando oxígeno
Respuesta: A: Para absorber la energía luminosa y convertirla en energía química
212. Función del fotosistema I
¿Cuál es la función principal del fotosistema I en las reacciones dependientes de la luz?
R: Generar ATP a través de la fotofosforilación
B: Oxidar las moléculas de agua y liberar oxígeno
C: Producir NADPH mediante la transferencia de electrones a NADP+
D: Para facilitar el flujo cíclico de electrones para la producción de ATP
Respuesta: C: Producir NADPH mediante la transferencia de electrones a NADP +
213. Productos del ciclo de Calvin
¿Cuál de los siguientes es un producto directo del ciclo de Calvin?
A: NADPH
B: Gliceraldehído-3-fosfato (G3P)
C: ATP
D: Oxígeno
Respuesta: B: Gliceraldehído-3-fosfato (G3P)
214. Papel del complejo citocromo b6f
¿Cuál es la función del complejo del citocromo b6f en la fotosíntesis?
R: Para producir NADPH
B: Generar ATP reduciendo el NADP+
C: Transferir electrones del fotosistema I al fotosistema II
D: Para facilitar el bombeo de protones a través de la membrana tilacoide, creando un gradiente de protones
Respuesta: D: Para facilitar el bombeo de protones a través de la membrana tilacoide, creando un gradiente de protones
215. Función de RuBisCO en el ciclo de Calvin
¿Cuál es el papel de la enzima RubisCO en el ciclo de Calvin?
R: Para regenerar RuBP
B: Para reducir NADP+ a NADPH
C: Fijar el CO2 catalizando la reacción entre el CO2 y el RuBP
D: Para convertir ATP en ADP
Respuesta: C: Fijar el CO2 catalizando la reacción entre el CO2 y el RuBP
216. Efecto de la fotorrespiración en la fotosíntesis
¿Cómo afecta la fotorrespiración a la eficiencia de la fotosíntesis en las plantas C3?
R: Aumenta la eficiencia general de la fijación de carbono.
B: No afecta a la fotosíntesis.
C: Mejora la producción de glucosa.
D: Disminuye la eficiencia al competir con el Ciclo de Calvin por la actividad de RuBisCO.
Respuesta: D: Disminuye la eficiencia al competir con el ciclo de Calvin por la actividad de RuBisCO.
217. Función de los complejos captadores de luz
¿Cuál es la función principal de los complejos captadores de luz en la fotosíntesis?
R: Capturar la energía luminosa y transferirla a los centros de reacción de los fotosistemas I y II
B: Dividir las moléculas de agua durante la fotólisis
C: Para facilitar la producción de oxígeno
D: Para almacenar el exceso de energía en forma de ATP
Respuesta: A: Capturar la energía luminosa y transferirla a los centros de reacción de los fotosistemas I y II
218. Síntesis de ATP en las reacciones a la luz
¿Cómo se sintetiza el ATP en las reacciones lumínicas de la fotosíntesis?
R: Mediante la absorción directa de la luz por la ATP sintasa
B: Por quimiosmosis, impulsada por un gradiente de protones a través de la membrana tilacoide
C: Por la reducción de NADP+ a NADPH
D: Al dividir las moléculas de agua
Respuesta: B: A través de la quimiosmosis, impulsada por un gradiente de protones a través de la membrana tilacoide
219. Importancia del esquema Z
¿Cuál es la importancia del esquema Z en las reacciones de la fotosíntesis dependientes de la luz?
R: Asegura la división de las moléculas de agua para liberar oxígeno.
B: Sintetiza directamente la glucosa a partir del CO2.
C: Equilibra la relación entre la producción de ATP y NADPH.
D: Describe el flujo secuencial de electrones del fotosistema II al fotosistema I, que conduce a la producción de NADPH y ATP.
Respuesta: D: Describe el flujo secuencial de electrones del fotosistema II al fotosistema I, que conduce a la producción de NADPH y ATP.
220. Papel de la fijación del carbono en el ciclo de Calvin
¿Qué molécula participa directamente en la etapa de fijación del carbono del ciclo de Calvin?
A: Glucosa
B: ATP
C: Ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP)
D: Oxígeno
Respuesta: C: Ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP)
221. Activación de los receptores acoplados a la proteína G (GPCR)
¿Cuál es el paso inicial en la activación de un receptor acoplado a la proteína G (GPCR) tras la unión del ligando?
R: El receptor sufre un cambio conformacional, activando la proteína G asociada.
B: El receptor se dimeriza con otro GPCR.
C: El receptor fosforila directamente los efectores posteriores.
D: El receptor se internaliza en la célula.
Respuesta: R: El receptor sufre un cambio conformacional, activando la proteína G asociada.
222. Papel del 4,5-bisfosfato del fosfatidilinositol (PIP2) en la transducción de señales
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor el papel de PIP2 en las vías de transducción de señales?
R: Sirve como ligando directo para las tirosinas quinasas receptoras (RTK).
B: Activa la proteína quinasa C (PKC) directamente.
C: Es escindido por la fosfolipasa C (PLC) para producir diacilglicerol (DAG) y trifosfato de inositol (IP3).
D: Inhibe la activación de las moléculas de señalización posteriores.
Respuesta: C: La fosfolipasa C (PLC) la escinde para producir diacilglicerol (DAG) y trifosfato de inositol (IP3).
223. Función de los mensajeros secundarios en la transducción de señales
¿Qué papel desempeñan los mensajeros secundarios como el cAMP y los iones de calcio en las vías de transducción de señales?
R: Interactúan directamente con el ADN para alterar la expresión génica.
B: Amplifican la señal activando múltiples efectores descendentes.
C: Actúan como ligandos para las tirosinas quinasas receptoras.
D: Forman complejos con proteínas G para iniciar la señalización.
Respuesta: B: Amplifican la señal activando múltiples efectores descendentes.
224. Mecanismo de activación del receptor de tirosina quinasa (RTK)
¿Cuál es el evento clave que ocurre inmediatamente después de la unión del ligando a un receptor de tirosina quinasa (RTK)?
R: El receptor se internaliza en el núcleo.
B: El receptor activa directamente la adenilil ciclasa.
C: El receptor sufre endocitosis.
D: El receptor se dimeriza y se autofosforila en residuos de tirosina específicos.
Respuesta: D: El receptor se dimeriza y se autofosforila en residuos de tirosina específicos.
225. Activación de la vía de la quinasa MAP
En la vía de señalización de la MAP quinasa (MAPK), ¿cuál es el papel de Ras?
R: Actúa como un mensajero secundario para amplificar la señal.
B: Fosforila la MAP quinasa directamente.
C: Activa la MAP quinasa quinasa (MEK) después de ser activada por la unión al GTP.
D: Inhibe la vía MAPK para evitar una señalización excesiva.
Respuesta: C: Activa la MAP quinasa quinasa (MEK) después de ser activada por la unión al GTP.
226. Papel de las proteínas del andamiaje en la señalización
¿Cuál es la función principal de las proteínas del andamiaje en las vías de transducción de señales?
R: Para degradar los mensajeros secundarios.
B: Para inhibir la activación de las quinasas.
C: Servir ellos mismos como mensajeros secundarios.
D: Organizar múltiples proteínas de señalización en un complejo para garantizar la especificidad de la vía.
Respuesta: D: Organizar múltiples proteínas de señalización en un complejo para garantizar la especificidad de la vía.
227. Vía de señalización JAK-STAT
¿Cuál es el paso inicial en la vía de señalización JAK-STAT después de la unión de las citocinas?
R: El receptor de citocinas se dimeriza y activa las quinasas Janus (JAK) asociadas.
B: Las proteínas STAT se unen directamente al ADN.
C: El receptor sufre endocitosis.
D: El receptor fosforila las MAP quinasas.
Respuesta: R: El receptor de citocinas se dimeriza y activa las quinasas Janus (JAK) asociadas.
228. Papel de las proteínas fosfatasas en la transducción de señales
¿Cómo contribuyen las proteínas fosfatasas a la regulación de las vías de transducción de señales?
R: Mejorando la actividad de las quinasas.
B: Desfosforilando las proteínas, desactivando así las vías de señalización.
C: Sirviendo como mensajeros secundarios.
D: Estabilizando el estado fosforilado de las proteínas.
Respuesta: B: Desfosforilando las proteínas, desactivando así las vías de señalización.
229. El calcio como segundo mensajero
¿Qué molécula es responsable de la liberación de iones de calcio del retículo endoplásmico al citosol durante la transducción de señales?
A: Adenilil ciclasa
Por: Ras
C: Proteína quinasa C (PKC)
D: trifosfato de inositol (IP3)
Respuesta: D: trifosfato de inositol (IP3)
230. Papel de la ubiquitinación en la transducción de señales
¿Qué papel desempeña la ubiquitinación en la regulación de las vías de señalización?
R: Estabiliza las proteínas de señalización para prolongar la duración de la señal.
B: Activa las quinasas añadiendo cadenas de ubiquitina.
C: Se dirige a las proteínas de señalización para su degradación por parte del proteosoma, lo que termina la señal.
D: Mejora la afinidad de unión de los receptores por sus ligandos.
Respuesta: C: Se dirige a las proteínas de señalización para su degradación por parte del proteosoma, terminando así la señal.
231. Las ciclinas y la regulación del ciclo celular
¿Qué ciclina es la principal responsable de la transición de la fase G1 a la fase S del ciclo celular?
A: Ciclina D
B: Ciclismo B
C: Ciclina E
D: Ciclismo A
Respuesta: A: Ciclina D
232. La p53 y la respuesta al daño del ADN
¿Cómo contribuye la proteína supresora de tumores p53 a la prevención del cáncer?
R: Al reparar directamente el daño del ADN
B: Promoviendo la transición de la fase G2 a la M
C: Al inducir la detención del ciclo celular o la apoptosis en respuesta al daño del ADN
D: Al inhibir la apoptosis
Respuesta: C: Al inducir la detención del ciclo celular o la apoptosis en respuesta al daño del ADN
23. Activación de caspasas en la apoptosis
¿Qué tipo de caspasa se activa normalmente primero en la vía intrínseca de la apoptosis?
R: Caspasas ejecutoras (p. ej., Caspasa-3)
B: Caspasas iniciadoras (por ejemplo, caspasa-9)
C: Caspasas inflamatorias (p. ej., caspasa-1)
D: Caspasas efectoras (p. ej., caspasa-7)
Respuesta: B: Caspasas iniciadoras (por ejemplo, caspasa-9)
234. Papel de la familia Bcl-2 en la apoptosis
¿Cuál es la función principal de las proteínas de la familia Bcl-2 en la regulación de la apoptosis?
R: Son factores de transcripción que activan los genes proapoptóticos
B: Son enzimas que degradan directamente los componentes celulares
C: Inhiben el ciclo celular en el punto de control G1/S
D: Regulan la permeabilidad de la membrana mitocondrial y la liberación del citocromo c
Respuesta: D: Regulan la permeabilidad de la membrana mitocondrial y la liberación del citocromo c
235. Las CDK y la progresión del ciclo celular
¿Cuál es el papel de las quinasas dependientes de ciclinas (CDK) en el ciclo celular?
R: Inhiben la progresión del ciclo celular al fosforilar las ciclinas
B: Degradan las ciclinas para terminar las fases del ciclo celular
C: Regulan las transiciones del ciclo celular fosforilando las proteínas diana
D: Activan las caspasas para inducir la apoptosis
Respuesta: C: Regulan las transiciones del ciclo celular fosforilando las proteínas diana
236. Formación y función del apoptosoma
¿Cuál es la importancia de la formación de apoptosomas en la vía intrínseca de la apoptosis?
R: Activa los receptores de muerte en la superficie celular
B: Inhibe la liberación mitocondrial del citocromo c
C: Escinde directamente el ADN para inducir la apoptosis
D: Recluta y activa el iniciador caspasa-9
Respuesta: D: Recluta y activa el iniciador caspasa-9
237. La proteína del retinoblastoma (Rb) y el control del ciclo celular
¿Cómo controla la proteína del retinoblastoma (Rb) el ciclo celular?
R: Al inhibir los factores de transcripción E2F, evitando la transición de fase G1 a S
B: Fosforilando las quinasas dependientes de ciclinas
C: Al degradar el p53 para evitar la detención del ciclo celular
D: Activando las caspasas para inducir la apoptosis
Respuesta: R: Al inhibir los factores de transcripción E2F, evitando la transición de fase G1 a S
238. Cascada de caspasas en la apoptosis
¿Cuál es el papel de la cascada de caspasas en la apoptosis?
R: Repara el ADN dañado
B: Amplifica la señal apoptótica mediante la activación secuencial de las caspasas
C: Inhibe el ciclo celular
D: Estabiliza la membrana mitocondrial
Respuesta: B: Amplifica la señal apoptótica mediante la activación secuencial de las caspasas
239. Papel del Apaf-1 en la apoptosis
¿Cuál es la función del Apaf-1 en la vía intrínseca de la apoptosis?
R: Actúa como receptor de muerte
B: Fosforila las caspasas
C: Degrada el ADN mitocondrial
D: Se une al citocromo c y forma el apoptosoma
Respuesta: D: Se une al citocromo c y forma el apoptosoma
240. Muerte celular independiente de la caspasa
¿Qué molécula está implicada en los mecanismos de muerte celular independientes de la caspasa?
A: Citocromo c
De: p53
C: Factor inductor de apoptosis (AIF)
D: Bcl-2
Respuesta: C: Factor inductor de apoptosis (AIF)
241. Resolución de cristalografía de rayos X
¿Qué determina la resolución de la estructura de una proteína obtenida mediante cristalografía de rayos X?
R: La calidad del cristal y el patrón de difracción que produce
B: El tamaño de la proteína que se estudia
C: La temperatura a la que se analiza el cristal
D: El tipo de detector utilizado en el experimento
Respuesta: R: La calidad del cristal y el patrón de difracción que produce
242. NOE en espectroscopía de RMN
En la espectroscopia de RMN, ¿qué información proporciona el efecto sobrehauser nuclear (NOE) sobre la estructura de las proteínas?
R: Indica el tamaño total de la proteína
B: Mide la distancia entre los átomos de hidrógeno en un radio de 5 Å
C: Revela los elementos de la estructura secundaria de la proteína
D: Determina el pliegue total de la proteína
Respuesta: B: Mide la distancia entre los átomos de hidrógeno en un radio de 5 Å
243. Problema de fase en cristalografía
¿Qué es el «problema de fase» en la cristalografía de rayos X y cómo se aborda normalmente?
R: Se refiere a la dificultad de determinar las fases de las ondas difractadas y se aborda mediante el uso de técnicas como el reemplazo molecular o la derivatización de átomos pesados.
B: Describe la incapacidad de generar cristales de tamaño suficiente
C: Se refiere a la transición de fase de las proteínas durante la cristalización.
D: Se resuelve ajustando la temperatura del cristal
Respuesta: Se refiere a la dificultad de determinar las fases de las ondas difractadas y se aborda mediante el uso de técnicas como el reemplazo molecular o la derivatización de átomos pesados
244. Cambio químico en la espectroscopia de RMN
¿Qué indica un cambio químico en la espectroscopía de RMN sobre un núcleo particular de una proteína?
R: Su ubicación en la secuencia de aminoácidos
B: La fuerza de su enlace con los átomos adyacentes
C: El pKa de la cadena lateral de aminoácidos
D: Su entorno electrónico, que puede proporcionar información sobre su estructura local
Respuesta: D: Su entorno electrónico, que puede proporcionar información sobre su estructura local
245. Solubilidad y cristalización de proteínas
¿Cómo influye la solubilidad de las proteínas en el éxito de los experimentos de cristalización en biología estructural?
R: A menudo es deseable una baja solubilidad para fomentar la formación de cristales, mientras que una alta solubilidad puede prevenir el crecimiento de cristales.
B: La alta solubilidad asegura mejores patrones de difracción
C: La solubilidad no tiene ningún efecto sobre la cristalización
D: La alta solubilidad conduce a mejores mapas de densidad electrónica
Respuesta: A: La baja solubilidad es a menudo deseable para fomentar la formación de cristales, mientras que la alta solubilidad puede prevenir el crecimiento de cristales
246. Dispersión anómala en la cristalografía de rayos X
¿Cuál es el papel de la dispersión anómala en la solución del problema de fase en la cristalografía de rayos X?
R: Permite determinar el peso molecular de la proteína
B: Ayuda a refinar las coordenadas atómicas de la proteína
C: Se usa para evaluar la simetría del cristal
D: Proporciona información de fase al explotar las diferencias en la difracción de los átomos que absorben los rayos X de manera diferente
Respuesta: D: Proporciona información de fase al explotar las diferencias en la difracción de los átomos que absorben los rayos X de manera diferente
247. NOESY en RMN
¿Qué revela un experimento NOESY (espectroscopía de efecto sobrehauser nuclear) en el contexto de la determinación de la estructura de las proteínas?
R: Proximidad espacial de los átomos dentro de la proteína, que ayuda a construir la estructura tridimensional
B: La secuencia primaria de la proteína
C: Los patrones de enlaces de hidrógeno en estructuras secundarias
D: La dinámica del plegamiento de proteínas
Respuesta: A: Proximidad espacial de los átomos dentro de la proteína, lo que ayuda a construir la estructura tridimensional
248. Dinámica de proteínas y espectroscopía de RMN
¿Cómo puede la espectroscopia de RMN proporcionar información sobre la dinámica de las proteínas que la cristalografía de rayos X no puede?
R: Al examinar los patrones de enlaces de hidrógeno en el cristal
B: Detectando movimientos y cambios conformacionales en las proteínas en solución a lo largo del tiempo
C: Al determinar la densidad electrónica de la proteína
D: Al revelar la disposición de la red cristalina de la proteína
Respuesta: B: Detectando movimientos y cambios conformacionales en las proteínas en solución a lo largo del tiempo
249. El factor R en la cristalografía de rayos X
¿Qué indica el factor R (o libre de R) en la cristalografía de rayos X?
R: El nivel de movimiento térmico dentro del cristal
B: El grado de solubilidad de las proteínas durante la cristalización
C: La precisión de los cambios químicos de RMN
D: La concordancia entre los datos de difracción observados y el modelo de la estructura
Respuesta: D: La concordancia entre los datos de difracción observados y el modelo de la estructura
250. Etiquetado isotópico en espectroscopía de RMN
¿Por qué se usa comúnmente el etiquetado isotópico (por ejemplo, con 13C o 15N) en la espectroscopía de RMN de proteínas?
R: Para mejorar la resolución de los patrones de difracción de rayos X
B: Para aumentar el tamaño de los cristales de proteína
C: Simplificar la interpretación de los espectros de RMN al permitir que átomos específicos se detecten más fácilmente
D: Estabilizar la estructura de la proteína para su análisis
Respuesta: C: Simplificar la interpretación de los espectros de RMN al permitir que átomos específicos se detecten más fácilmente
251. Papel de la fosforilación en la activación de proteínas
¿Cómo altera normalmente la fosforilación la actividad de una proteína?
R: Puede activar o inactivar la proteína al inducir cambios conformacionales.
B: Activa permanentemente la proteína independientemente de otras señales.
C: Degrada la proteína para regular su función.
D: No tiene ningún efecto sobre la actividad de la proteína.
Respuesta: R: Puede activar o inactivar la proteína al inducir cambios conformacionales.
252. Especificidad de la quinasa para las proteínas diana
¿Qué determina la especificidad de una quinasa para su proteína diana?
R: La concentración de ATP
B: La ubicación de la quinasa dentro de la célula
C: El reconocimiento de secuencias de aminoácidos específicas que rodean el sitio de fosforilación
D: La carga total de la proteína
Respuesta: C: El reconocimiento de secuencias de aminoácidos específicas que rodean el sitio de fosforilación
253. Papel de la ubiquitinación en la degradación de las proteínas
¿Cómo conduce la ubiquitinación a la degradación de las proteínas?
R: Etiquetando la proteína para que la reconozcan los proteosomas.
B: Aumentando la actividad de la proteína hasta que se autodestruya.
C: Alterando la estructura de la proteína para hacerla más estable.
D: Al hacer que la proteína se agregue en el citoplasma.
Respuesta: R: Etiquetando la proteína para que la reconozcan los proteosomas.
254. Cascadas de fosforilación y transducción de señales
¿Cómo contribuye la fosforilación a las cascadas de transducción de señales?
R: Crea nuevos sitios de unión para otras proteínas.
B: Aumenta la solubilidad de la proteína en el citoplasma.
C: Degrada la proteína para detener la señal.
D: Propaga la señal mediante la activación secuencial de las quinasas posteriores.
Respuesta: D: Propaga la señal mediante la activación secuencial de las quinasas posteriores.
255. Papel de la ubiquitina en la reparación del ADN
¿Cómo influye la modificación de la ubiquitina en los procesos de reparación del ADN?
R: Marca el ADN dañado para su reparación directa.
B: Activa la ADN polimerasa para corregir errores.
C: Dirige las proteínas reparadoras del ADN a los sitios dañados.
D: Inhibe la unión de las proteínas reparadoras al ADN.
Respuesta: C: Dirige las proteínas reparadoras del ADN a los sitios dañados.
256. Enzimas de desubiquitinación y regulación celular
¿Cuál es la función de las enzimas de desubiquitinación (DUB) en la regulación celular?
R: Para fosforilar las proteínas diana
B: Para añadir ubiquitina a las proteínas
C: Para mejorar la degradación de las proteínas
D: Eliminar la ubiquitina de las proteínas, regulando su estabilidad y función
Respuesta: D: Para eliminar la ubiquitina de las proteínas, regulando su estabilidad y función
257. Interferencia entre la fosforilación y la ubiquitinación
¿Cómo funcionan juntas la fosforilación y la ubiquitinación para regular la función de las proteínas?
R: La fosforilación puede crear un sitio para la ubiquitinación, lo que lleva a una degradación específica.
B: La ubiquitinación previene la fosforilación al bloquear el acceso a las quinasas.
C: Ambas modificaciones regulan de forma independiente diferentes conjuntos de proteínas.
D: La fosforilación siempre invierte los efectos de la ubiquitinación.
Respuesta: R: La fosforilación puede crear un sitio para la ubiquitinación, lo que lleva a una degradación específica.
258. Especificidad de la ligasa E3 en la ubiquitinación
¿Qué determina la especificidad de una ubiquitina ligasa E3 para su sustrato?
R: El tamaño del sustrato
B: El reconocimiento de secuencias de degrones específicas en la proteína diana
C: El estado de fosforilación de la proteína diana
D: La ubicación subcelular del sustrato
Respuesta: B: El reconocimiento de secuencias de degrones específicas en la proteína diana
259. Impacto de la ubiquitinación en la localización de proteínas
¿Cómo afecta la ubiquitinación a la localización de las proteínas dentro de la célula?
R: Mejora su importación nuclear.
B: Impide que interactúen con las membranas.
C: Estabiliza su asociación con el citoesqueleto.
D: Puede indicar su reubicación en el proteosoma para su degradación.
Respuesta: D: Puede indicar su reubicación en el proteosoma para su degradación.
260. Papel de la fosforilación en la modulación de la actividad enzimática
¿Cómo modula la fosforilación la actividad de las enzimas?
R: Al unirse directamente a los sustratos
B: Al aumentar la disponibilidad de sustratos
C: Al inducir cambios conformacionales que mejoran o inhiben la actividad enzimática
D: Al secuestrar la enzima en un compartimento inactivo
Respuesta: C: Al inducir cambios conformacionales que mejoran o inhiben la actividad enzimática
261. Canales iónicos activados por ligandos
¿Qué desencadena la apertura de los canales iónicos regulados por ligandos?
R: Unión de un neurotransmisor o ligando específico
B: Cambios en el voltaje de la membrana
C: Fosforilación directa por quinasas
D: Estrés mecánico en la membrana celular
Respuesta: A: Unión de un neurotransmisor o ligando específico
262. Receptores acoplados a proteína G (GPCR)
¿Qué sucede inmediatamente después de que un ligando se une a un receptor acoplado a la proteína G (GPCR)?
R: El receptor se dimeriza
B: Los canales de iones se abren directamente
C: La proteína G sufre un cambio conformacional e intercambia el GDP por el GTP
D: El receptor está internalizado
Respuesta: C: La proteína G sufre un cambio conformacional e intercambia el PIB por el GTP
263. Papel de los canales de sodio dependientes de voltaje
¿Cuál es la función principal de los canales de sodio dependientes de voltaje en la propagación del potencial de acción?
R: Para mantener el potencial de membrana en reposo
B: Iniciar la fase de despolarización rápida del potencial de acción
C: Para desencadenar la liberación de neurotransmisores
D: Para transportar el sodio fuera de la célula
Respuesta: B: Iniciar la fase de despolarización rápida del potencial de acción
264. Receptores de tirosina quinasa
¿Cómo transducen las señales de las tirosinas quinasas receptoras (RTK) después de la unión al ligando?
R: Abriendo los canales iónicos asociados
B: Activando las proteínas G
C: Al unirse directamente al ADN
D: Al autofosforilar los residuos de tirosina, creando sitios de acoplamiento para las proteínas de señalización
Respuesta: D: Autofosforilando los residuos de tirosina, creando sitios de acoplamiento para las proteínas de señalización
265. Mecanismo de selectividad iónica en los canales
¿Cómo logran los canales iónicos la selectividad para iones específicos?
R: Por el tamaño y la carga de los iones, que interactúan con el poro del canal
B: Mediante mecanismos de activación que solo permiten que iones específicos se unan
C: Por la disposición precisa de los aminoácidos en el poro del canal que crean sitios de unión específicos
D: Por el gradiente de concentración a través de la membrana
Respuesta: C: Por la disposición precisa de los aminoácidos en el poro del canal que crean sitios de unión específicos
266. Papel de los segundos mensajeros en la señalización de los receptores
¿Cuál es el papel de los segundos mensajeros en la vía de señalización de los GPCR?
R: Se unen directamente al ADN para alterar la expresión génica
B: Funcionan como ligandos primarios para otros receptores
C: Están involucrados en la internalización de los receptores
D: Amplifican la señal activando efectores posteriores, como quinasas o canales iónicos.
Respuesta: D: Amplifican la señal activando efectores posteriores, como quinasas o canales iónicos
267. Función del receptor nicotínico de acetilcolina
¿Cuál es la función del receptor nicotínico de acetilcolina?
R: Actúa como un canal iónico controlado por ligandos que permite que los iones Na+ y K+ pasen al unirse a la acetilcolina
B: Funciona como un receptor acoplado a la proteína G
C: Inhibe la liberación de neurotransmisores
D: Regula la transcripción genética directamente
Respuesta: R: Actúa como un canal iónico controlado por ligandos que permite que los iones Na+ y K+ pasen al unirse a la acetilcolina
268. Canales de calcio en la transducción de señales
¿Cómo contribuyen los canales de calcio dependientes de voltaje a la señalización celular?
R: Al fosforilar directamente las proteínas
B: Al permitir la entrada de calcio, que actúa como un segundo mensajero para activar varias vías de señalización
C: Al exportar el calcio de la célula
D: Estabilizando la membrana celular
Respuesta: B: Al permitir la entrada de calcio, que actúa como un segundo mensajero para activar varias vías de señalización
269. Desensibilización de los GPCR
¿Qué mecanismo contribuye a la desensibilización de los receptores acoplados a la proteína G (GPCR) después de una exposición prolongada a un ligando?
A: Aumento de la afinidad del receptor por el ligando
B: Disminución de la síntesis de la proteína receptora
C: Eficiencia de transducción de señales mejorada
D: Fosforilación del receptor, lo que lleva a su internalización y degradación
Respuesta: D: Fosforilación del receptor, lo que lleva a su internalización y degradación
270. Canales de potasio y potencial de membrana
¿Cuál es el papel de los canales de potasio en el mantenimiento del potencial de membrana en reposo de una célula?
R: Permiten que el sodio entre en la célula, lo que aumenta el potencial
B: Se cierran durante los potenciales de acción para mantener la despolarización
C: Permiten que los iones de potasio salgan de la célula, lo que ayuda a mantener un potencial de membrana negativo en reposo
D: Bloquean el movimiento de otros iones, manteniendo constante el potencial de membrana
Respuesta: C: Permiten que los iones de potasio salgan de la célula, lo que ayuda a mantener un potencial de membrana negativo en reposo
271. Papel del colesterol en las balsas lipídicas
¿Cómo contribuye el colesterol a la estabilidad de las balsas lipídicas en las membranas celulares?
R: El colesterol interactúa con los esfingolípidos para aumentar el orden y la rigidez de las balsas lipídicas.
B: El colesterol desestabiliza las balsas lipídicas al interrumpir las interacciones de los esfingolípidos.
C: El colesterol reduce la fluidez general de la membrana, disminuyendo la formación de balsas lipídicas.
D: El colesterol evita que las proteínas se agrupen dentro de las balsas lipídicas.
Respuesta: R: El colesterol interactúa con los esfingolípidos para aumentar el orden y la rigidez de las balsas lipídicas.
272. Composición de las balsas lipídicas
¿Qué componente es más abundante en las balsas lipídicas en comparación con la membrana circundante?
A: Fosfolípidos insaturados
B: Proteínas de la membrana periférica
C: Esfingolípidos
D: Elementos citoesqueléticos
Respuesta: C: Esfingolípidos
273. Balsas lipídicas y transducción de señales
¿Cuál es la función principal de las balsas lipídicas en la transducción de señales?
R: Para facilitar la difusión de iones pequeños a través de la membrana
B: Concentrar las moléculas de señalización, mejorando la eficiencia de la transducción de señales
C: Secuestrar e inactivar las proteínas de señalización
D: Para aumentar la fluidez de la membrana, lo que permite un movimiento más rápido de las proteínas
Respuesta: B: Concentrar las moléculas de señalización, mejorando la eficiencia de la transducción de señales
274. Las caveolas como balsas lipídicas especializadas
¿Qué distingue a las caveolas de otras balsas lipídicas en términos de estructura?
R: La presencia de altas concentraciones de ácidos grasos insaturados
B: Su exclusión del colesterol
C: Su incapacidad para participar en la endocitosis
D: La presencia de la proteína caveolina, que induce una invaginación en forma de matraz
Respuesta: D: La presencia de la proteína caveolina, que induce una invaginación en forma de matraz
275. Impacto de las balsas lipídicas en la fluidez de la membrana
¿Cómo afectan las balsas lipídicas a la fluidez general de la membrana plasmática?
R: Aumentan la fluidez al alterar la organización de los lípidos circundantes
B: No tienen ningún impacto en la fluidez de la membrana
C: Disminuyen la fluidez al crear regiones más ordenadas y compactas
D: Aleatorizan la orientación de las proteínas de membrana
Respuesta: C: Disminuyen la fluidez al crear regiones más ordenadas y compactas
276. Clasificación de proteínas en balsas lipídicas
¿Cómo contribuyen las balsas lipídicas a la clasificación y el tráfico de proteínas dentro de la membrana?
R: Al dispersar las proteínas de manera uniforme a través de la membrana
B: Previniendo la agrupación de proteínas de señalización
C: Dirigiendo las proteínas al citosol para su degradación
D: Sirviendo como plataformas para el ensamblaje y transporte de complejos proteicos
Respuesta: D: Sirviendo como plataformas para el ensamblaje y transporte de complejos proteicos
277. Balsas lipídicas y entrada de patógenos
¿Cómo explotan ciertos patógenos las balsas lipídicas para entrar en las células huésped?
R: Al atacar los receptores asociados a la balsa lipídica para facilitar la endocitosis
B: Al destruir las balsas lipídicas para alterar la membrana de la célula huésped
C: Al unirse a regiones no balsas para evitar la detección inmunológica
D: Mejorando la fluidez de la membrana para poder entrar
Respuesta: A: Al atacar los receptores asociados a la balsa lipídica para facilitar la endocitosis
278. Balsas lipídicas y agrupamiento de proteínas
¿Por qué son importantes las balsas lipídicas para la agrupación de proteínas ancladas al glicosilfosfatidilinositol (GPI)?
R: Dispersan las proteínas ancladas a GPI para reducir la transducción de señales
B: Concentran proteínas ancladas al GPI, lo que facilita su interacción con otras moléculas de señalización
C: Secuestran las proteínas ancladas al GPI lejos de la superficie celular
D: Degradan las proteínas ancladas a GPI en respuesta a las señales celulares
Respuesta: B: Concentran proteínas ancladas a GPI, lo que facilita su interacción con otras moléculas de señalización
279. Las balsas lipídicas en la función neuronal
¿Qué papel desempeñan las balsas lipídicas en la función de las sinapsis neuronales?
R: Inhiben la fusión de vesículas sinápticas
B: Degradan los neurotransmisores para terminar la transmisión sináptica
C: Aleatorizan la liberación de neurotransmisores
D: Organizan los receptores de neurotransmisores y las moléculas de señalización para mejorar la eficiencia sináptica
Respuesta: D: Organizan los receptores de neurotransmisores y las moléculas de señalización para mejorar la eficiencia sináptica
280. Papel de las balsas lipídicas en la señalización de las células inmunitarias
¿Cómo influyen las balsas lipídicas en la activación de las células inmunitarias?
R: Aumentan la fluidez general de la membrana celular inmune
B: Inhiben la agrupación de los receptores inmunes, reduciendo la activación celular
C: Facilitan la agregación de los receptores inmunes, mejorando la transducción de señales
D: Previenen la formación de complejos de señalización en las células inmunitarias
Respuesta: C: Facilitan la agregación de los receptores inmunes, mejorando la transducción de señales
281. Inicio de la síntesis de proteínas
¿Cuál de los siguientes es el primer paso para iniciar la síntesis de proteínas en los ribosomas?
R: La subunidad ribosómica pequeña se une al ARNm en el codón de inicio
B: La subunidad ribosómica grande se une a la subunidad pequeña
C: El ARN de transferencia (tRNA) lleva el primer aminoácido al ribosoma
D: El ribosoma se disocia en sus subunidades
Respuesta: A: La subunidad ribosómica pequeña se une al ARNm en el codón de inicio
282. Papel de la partícula de reconocimiento de señales (SRP)
¿Cuál es la función de la partícula de reconocimiento de señales (SRP) durante la síntesis de proteínas?
R: Cataliza la formación de enlaces peptídicos
B: Transporta proteínas al núcleo
C: Dirige los ribosomas a la membrana del retículo endoplásmico (ER)
D: Escinde la secuencia señal del péptido naciente
Respuesta: C: Dirige los ribosomas a la membrana del retículo endoplásmico (ER)
283. Plegamiento de polipéptidos nacientes en la sala de emergencias
¿Cuál de las siguientes opciones ayuda al plegamiento adecuado de los polipéptidos nacientes dentro del lumen del ER?
A: El ribosoma
B: Proteínas chaperonas como BiP
C: El aparato de Golgi
D: Señal peptidasa
Respuesta: B: Proteínas chaperonas como BiP
284. Modificaciones postraduccionales en el Golgi
¿Qué tipo de modificación postraduccional ocurre comúnmente en el aparato de Golgi?
A: Fosforilación
B: Glucosilación
C: Ubiquitinación
D: Sulfatación de tirosinas y carbohidratos
Respuesta: D: Sulfatación de tirosinas y carbohidratos
285. Dirigir las proteínas a los lisosomas
¿Qué señal es fundamental para dirigir las proteínas a los lisosomas?
A: Metionina N-terminal
B: Una señal de localización nuclear rica en leucina
C: manosa-6-fosfato
D: secuencia KDEL C-terminal
Respuesta: C: manosa-6-fosfato
286. Transporte vesicular desde la sala de emergencias al Golgi
¿Qué complejo proteico es el principal responsable del transporte vesicular desde el ER al aparato de Golgi?
R: Proteínas de la cubierta COPI
B: proteínas SNARE
C: Clatrina
D: proteínas de la cubierta COPII
Respuesta: D: proteínas de la cubierta COPII
287. Papel del tRNA en la traducción
¿Cuál es la función principal del ARN de transferencia (tRNA) durante la traducción?
R: Llevar aminoácidos específicos al ribosoma para su incorporación a la creciente cadena polipeptídica
B: Para sintetizar la transcripción del mRNA
C: Catalizar la formación de enlaces peptídicos
D: Para empalmar intrones del pre-mRNA
Respuesta: R: Llevar aminoácidos específicos al ribosoma para su incorporación a la creciente cadena polipeptídica
288. Papel del aparato de Golgi en la clasificación de proteínas
¿Cómo contribuye el aparato de Golgi a la clasificación de proteínas dentro de la célula?
R: Al degradar las proteínas mal plegadas
B: Modificando las proteínas y dirigiéndolas a sus destinos finales
C: Iniciando la transcripción de genes que codifican proteínas secretoras
D: Reciclando subunidades ribosómicas
Respuesta: B: Modificando las proteínas y dirigiéndolas a sus destinos finales
289. Respuesta proteica mal plegada en la sala de emergencias
¿Qué ocurre con las proteínas mal plegadas en la sala de emergencias?
R: Se exportan inmediatamente al citoplasma
B: Se transportan al Golgi para su posterior procesamiento
C: Son degradados por el ribosoma
D: Son el objetivo de la degradación por parte del sistema ubiquitina-proteasoma
Respuesta: D: Son objeto de degradación por parte del sistema ubiquitina-proteasoma
290. Formación de enlaces disulfuro en proteínas
¿Dónde se forman normalmente los enlaces disulfuro en las proteínas secretoras?
R: En el citoplasma
B: En el núcleo
C: En el retículo endoplásmico (ER)
D: En la matriz mitocondrial
Respuesta: C: En el retículo endoplásmico (ER)
291. Principio de la cromatografía de exclusión por tamaño
¿Cuál es el factor principal que determina el orden de elución de las moléculas en la cromatografía de exclusión por tamaño?
R: El tamaño molecular de las moléculas, con las moléculas más grandes eluyendo primero
B: La carga de las moléculas, eluyendo primero las moléculas con carga positiva
C: La hidrofobicidad de las moléculas, con más moléculas hidrófobas eluyendo primero
D: La afinidad de las moléculas por la fase estacionaria
Respuesta: A: El tamaño molecular de las moléculas, con las moléculas más grandes eluyendo primero
292. Uso del SDS en SDS-PAGE
¿Cuál es el papel del dodecilsulfato de sodio (SDS) en la SDS-PAGE?
R: Para unirse selectivamente a las proteínas en función de su carga
B: Reticular las proteínas con la matriz del gel
C: Desnaturalizar las proteínas y proporcionarles una carga negativa uniforme
D: Para facilitar la unión de las proteínas al gel
Respuesta: C: Desnaturalizar las proteínas y proporcionarles una carga negativa uniforme
293. Mecanismo de cromatografía de intercambio iónico
En la cromatografía de intercambio iónico, ¿cómo se separan las proteínas?
R: Según su tamaño, las proteínas más grandes se eluyen primero
B: Basado en su carga, con proteínas de carga opuesta a la fase estacionaria que eluyen en último lugar
C: Basado en su afinidad por la fase móvil
D: Basado en su hidrofobicidad, eluyendo primero más proteínas hidrófobas
Respuesta: B: Según su carga, las proteínas de carga opuesta a la fase estacionaria se eluyen en último lugar
294. Resolución en espectrometría de masas
¿Qué factor determina principalmente la resolución en la espectrometría de masas?
A: La intensidad del campo eléctrico aplicado a la muestra
B: El tipo de detector utilizado
C: La velocidad de flujo del gas portador
D: La capacidad de separación entre masa y carga (m/z) del analizador
Respuesta: D: La capacidad de separación entre masa y carga (m/z) del analizador
295. Principio de la cromatografía de afinidad
¿Cómo purifica selectivamente las proteínas la cromatografía de afinidad?
R: Separando las proteínas en función de su peso molecular
B: Mediante el uso de una fase estacionaria cargada para atraer proteínas específicas
C: Mediante el uso de un ligando unido a la fase estacionaria que se une específicamente a la proteína objetivo
D: Confiando en la solubilidad de las proteínas en la fase móvil
Respuesta: C: Mediante el uso de un ligando unido a la fase estacionaria que se une específicamente a la proteína objetivo
296. Funcionalidad de electroforesis en gel 2D
¿Cuál es el propósito principal del uso de la electroforesis en gel bidimensional (2D)?
R: Para separar las proteínas únicamente en función de su peso molecular
B: Para identificar las interacciones proteína-ADN
C: Para aumentar la resolución de la espectrometría de masas
D: Separar las proteínas en función de su punto isoeléctrico y peso molecular
Respuesta: D: Separar las proteínas en función de su punto isoeléctrico y peso molecular
297. Principio de la cromatografía de fase inversa
En la cromatografía de fase inversa, ¿qué determina el tiempo de retención de una molécula?
R: La hidrofobicidad de la molécula, con más moléculas hidrofóbicas eluyendo más tarde
B: La carga de la molécula, con moléculas cargadas positivamente eluyendo primero
C: El tamaño de la molécula, con moléculas más grandes eluyendo más tarde
D: La afinidad de la molécula por la fase móvil
Respuesta: A: La hidrofobicidad de la molécula, con más moléculas hidrófobas eluyendo más tarde
298. Electroforesis capilar y separación
¿Cuál es la principal ventaja de la electroforesis capilar sobre la electroforesis en gel tradicional?
R: Separa las proteínas en función de su hidrofobicidad
B: Ofrece mayor resolución y tiempos de separación más rápidos
C: Requiere volúmenes de muestra más grandes
D: Separa los ácidos nucleicos de forma más eficaz
Respuesta: B: Ofrece mayor resolución y tiempos de separación más rápidos
299. Aplicaciones de espectrometría de masas en tándem (MS/MS)
¿Cuál es la aplicación principal de la espectrometría de masas en tándem (MS/MS)?
R: Para aumentar la sensibilidad de la purificación de proteínas
B: Para mejorar la resolución de la electroforesis en gel
C: Para medir la concentración de metabolitos
D: Secuenciar los péptidos fragmentándolos y analizando los fragmentos resultantes
Respuesta: D: Secuenciar péptidos fragmentándolos y analizando los fragmentos resultantes
300. Uso de cromatografía líquida de alto rendimiento (HPLC)
En la HPLC, ¿cómo se logra la separación de los componentes de una mezcla?
R: Mediante el uso de un campo eléctrico para separar las moléculas en función de la carga
B: Mediante el uso de un campo magnético para separar las moléculas en función del tamaño
C: Al hacer pasar la mezcla por una columna con una fase estacionaria que interactúa diferencialmente con los componentes
D: Calentando la mezcla para separar las moléculas según los puntos de ebullición
Respuesta: C: Pasando la mezcla a través de una columna con una fase estacionaria que interactúa diferencialmente con los componentes
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